Unidad 02 Proteínas

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Comments

By: Faltonf (98 month(s) ago)

No s� que idea tiene subirlas a la red si no se pueden descargar

By: yobaturko (118 month(s) ago)

Muy completa

By: alexsanz_78 (121 month(s) ago)

muy bueno

By: nacho9dj (122 month(s) ago)

genial!!!

By: derkampfstier (128 month(s) ago)

Hi

Presentation Transcript

Unidad 2: Proteínas : 

06-01-2006 Unidad 2: Proteínas

Contenido Programático : 

2 Contenido Programático Aminoácidos Estructura, clasificación, propiedades, funciones Péptidos Clasificación, Niveles estructurales, propiedades, funciones Métodos de Estudio de Proteínas Proteínas Plasmáticas Clasificación, funciones Hemoglobina Estructura, función, tipos de hemoglobina, propiedades. Mioglobina Proteínas No-plasmáticas Colágeno y Elastina. Sistema Actina-Miosina. Mucopolisacáridos

Aminoácidos : 

3 Aminoácidos Componentes esenciales de proteínas Carbono Central (α) unido a cuatro grupos diferentes “R” es característico de cada aminoácido Carbono central es quiral – formas D y L Sólo las formas L en las proteínas comunes

Representaciones de la Estructura de un Aminoácido : 

4 Representaciones de la Estructura de un Aminoácido

Clasificación de Aminoácidos: Alifáticos No Polares : 

5 Clasificación de Aminoácidos: Alifáticos No Polares

Clasificación de Aminoácidos: Polares Sin Carga : 

6 Clasificación de Aminoácidos: Polares Sin Carga

Clasificación de Aminoácidos: Aromáticos : 

7 Clasificación de Aminoácidos: Aromáticos

Clasificación de Aminoácidos: Carga Positiva a pH 7 : 

8 Clasificación de Aminoácidos: Carga Positiva a pH 7

Clasificación de Aminoácidos: Carga Negativa a pH 7 : 

9 Clasificación de Aminoácidos: Carga Negativa a pH 7

Aminoácidos Modificados: Cistina : 

10 Aminoácidos Modificados: Cistina

Otros Aminoácidos Modificados : 

11 Otros Aminoácidos Modificados

Estado de Ionizazción de un Aminoácido según el pH : 

12 Estado de Ionizazción de un Aminoácido según el pH

Curva de Titulación de un Aminoácido : 

13 Curva de Titulación de un Aminoácido Titulación: observar cambios en el pH de una solución al agregar ácidos o bases fuertes Identificación de zonas de amortiguación del pH Se observará una cantidad de zonas de amortigación según número de pares ácido/base conjugados Aminoácidos neutros: 2 Otros aminoácidos: 3 ó más

Curvas de Titulación de Aminoácidos Básico y Ácido : 

14 Curvas de Titulación de Aminoácidos Básico y Ácido

Formación del Enlace Peptídico : 

15 Formación del Enlace Peptídico

Propiedades del Enlace Peptídico : 

16 Propiedades del Enlace Peptídico

Conformación de las Proteínas : 

17 Conformación de las Proteínas Conformación: estructura tridimensional Plegamiento Rotación sobre enlaces adyacentes al peptídico en la base Múltiples conformaciones teóricas posibles Menor Energía Libre Principios del Plegamiento Residuos hidrofóbicos en el interior Residuos hidrofílicos en el exterior Formación de una Capa de Solvatación Mantenido por interacciones débiles Puede perderse la estructura tridimensional

Niveles Estructurales de las Proteínas : 

18 Niveles Estructurales de las Proteínas

Estrtuctura Secundaria: La Hélice α : 

19 Estrtuctura Secundaria: La Hélice α

Estructura Secundaria: La Lámina β Antiparalela : 

20 Estructura Secundaria: La Lámina β Antiparalela

Estructura Secundaria: La Lámina β Paralela : 

21 Estructura Secundaria: La Lámina β Paralela

Estructuras Terciaria y Cuaternaria : 

22 Estructuras Terciaria y Cuaternaria Estructura Terciaria Relación espacial entre segmentos distantes de una proteína Estrtuctura Cuaternaria Relación espacial entre diferentes cadenas polipeptídicas No todas las proteínas poseen este nivel Dos clases generales de proteínas Fibrosas Aspecto de láminas o fibras, insolubles en agua, alto nivel de organización, estructuras resistentes Globulares Aspecto redondeado o esférico, solubles en agua, múltiples “estructuras suprasecundarias”

Proteínas Fibrosas: α-Queratina : 

23 Proteínas Fibrosas: α-Queratina

Bioquímica de una “Permanente” : 

24 Bioquímica de una “Permanente”

Proteínas Fibrosas: Colágeno : 

25 Proteínas Fibrosas: Colágeno

Proteínas Fibrosas: Fibroína : 

26 Proteínas Fibrosas: Fibroína

Proteínas Globulares: Mioglobina : 

27 Proteínas Globulares: Mioglobina

Otras Proteínas Globulares : 

28 Otras Proteínas Globulares

Estructuras Suprasecundarias : 

29 Estructuras Suprasecundarias

Estructura Cuaternaria de la Hemoglobina : 

30 Estructura Cuaternaria de la Hemoglobina

Estructuras Cuaternarias: Cápsides Virales : 

31 Estructuras Cuaternarias: Cápsides Virales

Plegamiento Asistido de Proteínas: Chaperoninas : 

32 Plegamiento Asistido de Proteínas: Chaperoninas

Enfermedades por Mal Plegamiento : 

33 Enfermedades por Mal Plegamiento Encefalopatías Espongiformes Scrapie (Ovejas) Variante de la Enfermedad de Creutzfeldt-Jacob (vCJD) Kuru Insomnio Familiar Fatal Mal plegamiento de proteína celular PrPc (normal) PrPsc (anormal) Transmisible por interacción con Proteínas (“Priones”)

Métodos de Estudio de Proteínas : 

34 Métodos de Estudio de Proteínas Primer Paso: Purificación Extracto crudo contiene múltiples proteínas Separación en grupos (“fracciones”) Inicialmente por diferencias en solubilidad Precipitación Salina Solubilidad de las proeínas disminuye con grandes concentraciones de sal Precipitación Isoeléctrica Menor solubilidad cuando pH=PI Desnaturalización por calor Solventes orgánicos Iones Metálicos Cromatografía en Columna

Cromatografía en Columna : 

35 Cromatografía en Columna

Cromatografía de Exclusión Molecular : 

36 Cromatografía de Exclusión Molecular

Cromatografía de Intercambio Iónico : 

37 Cromatografía de Intercambio Iónico

Cromatografía de Afinidad : 

38 Cromatografía de Afinidad

Electroforesis : 

39 Electroforesis

Isoelectroenfoque : 

40 Isoelectroenfoque

Electroforesis Bidimensional : 

41 Electroforesis Bidimensional

Degradación de Edman : 

42 Degradación de Edman

Secuenciación de un Péptido : 

43 Secuenciación de un Péptido

Cristalografía por Difracción de Rayos X : 

44 Cristalografía por Difracción de Rayos X

Resolución de Estructuras 3D : 

45 Resolución de Estructuras 3D

Proteínas Plasmáticas : 

46 Proteínas Plasmáticas Plasma vs. Suero Plasma: centrifugación de sangre anticoagulada Suero: Líquido remanente después de la coagulación No tiene factores de coagulación Cientos de proteínas diferentes: 6-8 g/dl Albúmina: 3,5 – 5 g/dl Globulinas: 2,5 – 3,5 g/dl Fibrinógeno: 200 – 400 mg/dl Clasificación Según movilidad electroforética Albúmina, α1, α2, β y γ

Electroforesis de Proteínas Plasmáticas : 

47 Electroforesis de Proteínas Plasmáticas

Algunas Proteínas del Plasma : 

48 Algunas Proteínas del Plasma

Albúmina : 

49 Albúmina Principal proteína sanguínea Una cadena, 585 aa, 17 puentes disulfuro Masa molar: 69000 Vida media: 20 días Síntesis: hepática 12 g/día Mantenimiento de presión coloidosmótica 80% de la presión efectiva Transporte de sustancias hidrofóbicas Bilirrubina, ácidos grasos no esterificados, etc Transporte de sustancias hidrofílicas Unión reversible: sulfas, ASA, dicumarol, fenitoina, etc.

Otras Proteínas de Transporte : 

50 Otras Proteínas de Transporte Prealbúmina Más pequeña que Hb. Transporta las mismas sustancias Proteínas transportadoras específicas RBP, CBG (Transcortina), TBG, Haptoglobina, Hemopexina Ceruloplasmina Globulina α2 con masa molar 160.000. 25-50 mg/dl Color azul. Contiene cobre (8 átomos/molécula). Originalmente, transportadora de cobre. Actualmente, ferroxidasa. (Cobre circula unido a albúmina)

Proteínas de Fase Aguda : 

51 Proteínas de Fase Aguda Proteína C Reactiva Interactúa con polisacárido C de Strep. pneumoniae β globulina. Estimula funciones inespecíficas del sistema inmune Aumenta en procesos inflamatorios, neoplásicos e infecciosos α1-Antitripsina Síntesis hepática. Masa molar 45.000. Principal globulina α1, >180 mg/dl. Inhibidor de proteasas α2-Macroglobulina Tetrámero con masa molar 725.000 Transferrina Reactante negativo de fase aguda

Otras Proteínas del Plasma : 

52 Otras Proteínas del Plasma Inmunoglobulinas Gammaglobulinas: IgA, IgD, IgE, IgG, IgM Factores de Coagulación I: Fibrinógeno. 340.000 Da, βγ. II: Protrombina: 69.000 Da, α2 IV: Calcio V: Factor Lábil. 200.000 Da, βγ VII: Proconvertina. 45.500 Da, VIII: AHG. 1.200.000 Da, β2. Hemofilia IX: PTC, Factor Christmas. 62.000 Da, α X: Factor Stuart Prower. 59.000 Da, α XI: PTA. 200.000 Da, βγ XII: Factor Hageman. 80.000 Da XIII: Factor Liki Lorand. 320.000 Da Precalicreína

Proteínas Fijadoras de Oxígeno : 

53 Proteínas Fijadoras de Oxígeno Mioglobina Proteína Muscular Almacenamiento de oxígeno para actividad muscular Abundante en mamíferos marinos Carne Marrón Una cadena y un grupo prostético Hem Hemoglobina Transportador de oxígeno en sangre Afinidad Variable Cambios en estructura tridimensional (alostérica) Cuatro cadenas y cuatro grupos prostéticos Hem

Grupo Prostético Hem : 

54 Grupo Prostético Hem Estructura orgánica compleja de anillos Protoporfirina Contiene un átomo de Hierro ferroso Unión al nitrógeno evita conversión al estado férrico Cada grupo Hem fija una molécula de oxígeno Unión Reversible de Ligando

Semejanzas entre Hemoglobina y Mioglobina : 

55 Semejanzas entre Hemoglobina y Mioglobina

Hemoglobina: Cambio Conformacional por Unión de Oxígeno : 

56 Hemoglobina: Cambio Conformacional por Unión de Oxígeno

Cambios Inducidos por la Unión del O2 al Grupo Hem : 

57 Cambios Inducidos por la Unión del O2 al Grupo Hem

Unión Cooperativa del O2 a la Hemoglobina : 

58 Unión Cooperativa del O2 a la Hemoglobina Afinidad cambia según estado T: Baja afinidad R: Alta afinidad Cruva de unión sigmoidal Cooperatividad Unión del ligando a una subunidad facilita la unión a la siguiente Transmisión de “estado” de una subunidad a otra Esencial múltiples subunidades Proteína Alostérica

Modelos para la Unión Cooperativa de Ligandos : 

59 Modelos para la Unión Cooperativa de Ligandos

Transporte de H+ y CO2 por la Hemoglobina : 

60 Transporte de H+ y CO2 por la Hemoglobina CO2 es poco soluble en agua Formación de burbujas Conversión a bicarbonato Anhidrasa Carbónica Aumenta conc. de H+ pH tisular es más ácido Afinidad por oxígeno es inversamente proporcional a afinidad por CO2 y H+ Efecto Bohr

2,3 Bifosfoglicerato: Modificador de Afinidad : 

61 2,3 Bifosfoglicerato: Modificador de Afinidad

Drepanocitosis: Enfermedad Molecular de la Hb : 

62 Drepanocitosis: Enfermedad Molecular de la Hb Más de 500 variantes conocidas de Hemoglobina Sustituciones generalmente únicas Algunas tienen efecto importante sobre la función Talasemias α o β según cadena afectada Drepanocitosis HbS: Glutamtato en β6 es reemplazado por Valina Pérdida de un grupo ionizable en la superficie Formación de un “Parche Pegajoso” en la dHbS Agregación y formación de fibrillas Deformación del glóbulo rojo

Drepanocitosis : 

63 Drepanocitosis

Proteínas Contráctiles: Sistema Actina-Miosina : 

64 Proteínas Contráctiles: Sistema Actina-Miosina

Funcionamiento de proteínas contráctiles : 

65 Funcionamiento de proteínas contráctiles

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