aminoacidos

Views:
 
     
 

Presentation Description

No description available.

Comments

Presentation Transcript

Slide 1: 

Aminoácidos y proteínas

Slide 2: 

Temas ¿Qué es un aminoácidos? Clasificación de los aminoácidos Propiedades acido-base de aminoácidos Reacciones de los Aminoácidos Clasificación general de las proteínas Conformación de proteínas desnaturalización

Slide 3: 

Introducción Las proteínas son los compuestos bioquímicos mas importantes y abundantes en los seres vivos Cumplen funciones como enzima (catalizadores) Ayudan en la contracción musculas Mueven los cromosomas en el ciclo celular Son biopolímeros compuestos por unidades monomericas conocidas como aminoácidos. - Estos aminoácidos están unidos por enlaces pepitídicos

Slide 4: 

¿Qué es un aminoácido? Se define como cualquier molécula que contiene un grupo amino y un grupo ácido Todos los aminoácidos son quirales (menos la glicina) Son todos asimétricos (menos la glicina) Presentan reacciones muy parecidas a la de ácidos y aminas ¿Qué veremos de estos? Clasificación Propiedades Reacciones

Slide 5: 

Cα De un carbono central conocido como carbono alfa Grupo amino enlazado al Cα Grupo carboxilo enlazado al Cα Grupo R: Enlazado al Cα. Varía en estructura, tamaño y carga eléctrica a través de cada amino ácido. Lo cual confiere propiedades químicas diferentes en cada aa.

Slide 6: 

Ácidos Básicos Polares No polares Clasificación

Slide 7: 

Aminoácidos Ácidos Tiene grupos R hidrofilicos Presentan un grupo ácido en su cadena R

Slide 8: 

- Son aquellos que tiene un grupo –NH2 Aminoácidos Básicos

Slide 9: 

Aminoácidos No polares: Estos se estabilizan por interacciones hidrofobicas Contiene radicales R´, sin grupo funcional (excepto Met)

Slide 10: 

Aminoácidos polares - Son aquellos que tienen en su estructura un grupo funcional para poder formar puentes de hidrogeno

Propiedades : 

Propiedades Ácido- Base Zwitterions Estructura Neutra Estructura dipolar o Zwitterions

Slide 13: 

Está naturaleza dipolar les da ciertas características 1- Tienen puntos de fusión muy altos 2- Son más solubles en agua que un éter 3- Son menos básicos que el normal de los amino y son menos ácidos que la mayoría de ácidos Carboxílico 4- Son anfóteros Tiene propiedades tanto básicas y ácidos

Slide 14: 

Efecto de PH sobre ionización - La forma zwitterions o su “forma neutra” o predominante depende del PH En solución ácida: Grupo carboxilo COO- se protona a COOH y el grupo amino (-NH2) también se protona - En solución básica: Grupo carboxilo se desprotona (COO-) y el grupo amino no sufre grandes cambios.

Slide 16: 

Punto Isoelectronico Sabemos que: - Los aminoácidos en solución ácida tienen cargas positivas y en soluciones básicas carga negativa Existe un punto intermedio donde las dos formas de aminoácidos están en igual proporción: Carga neta igual a 0 Es el punto de equilibrio - A este equilibrio se le llama: Punto isoelectronico

Slide 17: 

Electroforesis - Método para separar especies de carga negativa o positiva

Reacciones : 

Formación de enlace Peptídico Reacciones

Slide 21: 

Ejercicios a) b) c)

Slide 22: 

Solución a) b) c) CH - OH CH3 CH3 CH – CH3 CH3 (CH2)4 NH2 H CH2 - OH + H2O + H2O + H2O Treoninalanina Valinserina Glicilserina

Slide 23: 

Ejercicios a) b)

Slide 24: 

Solución H CH – CH3 CH3 (CH2)4 NH2 CH3 COOH CH - CH3 CH3 CH2 CH - CH3 CH3 a) b) + 2H2O + 2H2O

Slide 25: 

Nomenclatura Ác …. oico Amino Ác. 2- aminoetanoico Ác. 2,5-diamino-4-oxopentanoico

Slide 26: 

Ejercicios Ác. 2-amino-4-metilpentanoico Ác. 2-Amino-3-Hidroxipropanoico

Slide 27: 

Conformación de proteínas

Slide 28: 

Estructura primaria Dirigida por el código genético. Determinada por la secuencia lineal de aminoácidos. Va desde del extremo amínico libre al extremo carboxílico libre.

Estructura secundaria : 

Estructura secundaria Organización de cadena de polipéptidos por formación de puentes de hidrógeno. Pueden ser estructuras alfa o beta.

Estructura alfa hélice : 

Estructura alfa hélice -Carbono alfa rota en 45º, de manera que el oxígeno del grupo carbonilo y el hidrógeno del amino se alineen. -Se forman puentes de hidrógeno entre estos dos, cada 4 enlaces peptídico existe un puente. -El producto es una hélice o espiral.

Estructura beta plegada : 

Estructura beta plegada Beta Paralela: Si las cadenas se disponen de N a C Beta Antiparalela: Si las cadenas se disponen de N a C luego de C a N. - El carbono alfa rota en 180º, los grupos R quedan perpendiculares a la cadena. - La cadena se va plegando sobre si misma. - Los puentes de hidrógeno se van formando de lado a lado.

Estructura terciaria : 

Estructura terciaria Participa el grupo R de los aminoácidos. Forma estructura tridimensional.

Estructura cuaternaria : 

Estructura cuaternaria Formado por diferentes subunidades o cadenas polipeptídicas. Las subunidades permanecen unidas por: puentes de hidrógeno, puentes salinos, interacciones hidrófobas y enlaces disulfuro.

Desnaturalización: : 

Desnaturalización: Ocurre cuando la proteína pierde su estructura secundaria o terciaria por alteración de sus condiciones óptimas de PH, temperatura, disolventes orgánicos o perturbación mecánica. Se conserva su estructura primaria. Se pierde la función.

Agentes desnaturalizantes : 

Agentes desnaturalizantes Disolventes orgánicos: disminuyen el grado de hidratación de los aminoácidos, cambian su estructura terciaria y hacen que la proteína precipite. PH: Se alteran los puentes salinos, cambiando su estructura terciaria y también hace que la proteína precipite. Temperatura: Aumenta la energía cinética de las moléculas y las interacciones hidrófobas se rompen, el agua interactúa con aminoácidos apolares haciendo que la proteína cambie su estructura y precipite.

Funciones biológicas: : 

Enzimas  biocatalizador, acelerando las reacciones del metabolismo. Hormonas  como la insulina y el glucagón Defensa  inmunoglobulinas que se encargan de reconocer agentes extraños. Receptor de señales  Reconoce señales enviadas a la célula como neurotransmisores, hormonas, anticuerpos… Transporte  a través de la membrana plasmática de moléculas de gran tamaño y polares. Funciones biológicas:

Slide 38: 

Movimiento  Forman microtúbulos que dan movimiento a la célula gracias a los cilios y flagelos. Participan de la contracción muscular. Reguladora  De transcripción uniéndose al DNA y regulando el ciclo celular (ciclinas). Estructural  forman el citoesqueleto, parte de la matriz extracelular y dan resistencia mecánica a la célula.

Bibliografía : 

Bibliografía http://es.wikipedia.org/wiki/Desnaturalizaci%C3%B3n_(bioqu%C3%ADmica)#Reversibilidad_e_irreversibilidad http://images.google.cl/imgres?imgurl=http://files.myopera.com/tutoriabiologiaUBAXXI/blog/figure-03-03.jpg&imgrefurl=http://my.opera.com/tutoriabiologiaUBAXXI/blog/blog-2&usg=__16NPimUnmwjYq_LlfoJhZKitNbI=&h=500&w=322&sz=20&hl=es&start=3&sig2=NPgJfIOsAA5R631IjCxayg&um=1&tbnid=Jilj_K8v0Uc6vM:&tbnh=130&tbnw=84&prev=/images%3Fq%3Destructura%2Bsecundaria%2Balfa%26hl%3Des%26client%3Dfirefox-a%26rls%3Dorg.mozilla:es-ES:official%26sa%3DG%26um%3D1&ei=XLLnSs54ioS3B-HntaYI http://images.google.cl/imgres?imgurl=http://www.ccg.unam.mx/~contrera/estructura_macromoleculas/img17.png&imgrefurl=http://www.ccg.unam.mx/~contrera/estructura_macromoleculas/node10.html&usg=__m3dcBJP9YE-04qGZ7kcckY-wv1A=&h=387&w=557&sz=6&hl=es&start=44&sig2=JplAQUye7_o_IAeKyKGGug&um=1&tbnid=iZGvWyIWT4ZKWM:&tbnh=92&tbnw=133&prev=/images%3Fq%3Destructura%2Bsecundaria%26ndsp%3D18%26hl%3Des%26client%3Dfirefox-a%26rls%3Dorg.mozilla:es-ES:official%26sa%3DN%26start%3D36%26um%3D1&ei=Aq7nSv2AKMq_twei9KWxCA http://images.google.cl/imgres?imgurl=http://payala.mayo.uson.mx/Programa/modulo_3_c.jpg&imgrefurl=http://payala.mayo.uson.mx/Programa/biomoleculas,proteinas.htm&usg=__cIjmyvUkoCyDMZc0R7COGSNeleU=&h=458&w=298&sz=24&hl=es&start=1&sig2=-EYGvUagSX5mQRoTH5dtKg&um=1&tbnid=Bwk_365UJUyyzM:&tbnh=128&tbnw=83&prev=/images%3Fq%3Destructura%2Bsecundaria%26hl%3Des%26client%3Dfirefox-a%26rls%3Dorg.mozilla:es-ES:official%26sa%3DG%26um%3D1&ei=rqfnSvqNGuOytwfo_s2pCA http://images.google.cl/imgres?imgurl=http://www.juntadeandalucia.es/averroes/recursos_informaticos/concurso1998/accesit6/imagenes/prestr1.gif&imgrefurl=http://www.juntadeandalucia.es/averroes/recursos_informaticos/concurso1998/accesit6/pprotein.html&usg=__JaGC6uF2FTb-Rb7jB3y19FowrKw=&h=201&w=387&sz=15&hl=es&start=8&sig2=Imkm86y34fyiAbuxeu5U5g&um=1&tbnid=cpgWymNDScdP1M:&tbnh=64&tbnw=123&prev=/images%3Fq%3Destructura%2Bprimaria%2Bproteinas%26hl%3Des%26client%3Dfirefox-a%26rls%3Dorg.mozilla:es-ES:official%26hs%3DlQd%26sa%3DN%26um%3D1&ei=l6LnStXMA4-vtwfs3vCsCA http://temasdebioquimica.wordpress.com/2008/10/03/estructura-secundaria-de-las-proteinas/

Slide 40: 

Química Orgánica. Philip Bailey Biología Molecular de LA CELULA. Bruce Alberts Química Organica, L.G. Wade http://personal.globered.com/cienciaabiertacom/categoria.asp?idcat=32 http://www.authorstream.com/Presentation/csenges-110829-bioqu-mica-amino-cidos-bioquimica-acidos-education-ppt-powerpoint/

authorStream Live Help