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AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEINAS:

1 AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEINAS UNIVERSIDAD CATÓLICA DE SALTA FAC. DE CS AGRARIAS Y VETERINARIAS AÑO 2008 FARM. PABLO F. CORREGIDOR

AMINOÁCIDOS:

2 AMINOÁCIDOS

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3 TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS SON L-AMINOÁCIDOS

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS:

4 CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

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5 aa NO POLARES CON N BÁSICO ALIFÁTICOS AROMÁTICOS POLARES SIN CARGA CON GRUPOS ÁCIDOS POLARES CON CARGA

NO POLARES ALIFÁTICOS:

6 NO POLARES ALIFÁTICOS

NO POLARES AROMÁTICOS:

7 NO POLARES AROMÁTICOS

POLARES SIN CARGA:

8 POLARES SIN CARGA

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9 BÁSICOS (O CARGADOS +) ÁCIDOS (O CARGADOS -)

AMINOÁCIDOS ESCENCIALES:

10 AMINOÁCIDOS ESCENCIALES

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11 Aminoácidos que no pueden biosintetizar los animales ni el hombre. Deben ser administrados en la dieta. Son 10: val, leu, iso, trp, phe, tre, met, lys, arg, hys.

AMINOÁCIDOS POCO USUALES:

12 AMINOÁCIDOS POCO USUALES

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13 gamma-carboxiglutamato 4-hidroxiprolina 5-hidroxilisina 6-N-metil-lisina selenocisteina ornitina citrulina 4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina : se encuentran en la proteína fibrosa llamada colágeno. N-metil-lisina : se puede encontrar en la miosina (proteína contráctil del músculo) Gamma-carboxiglutamato : en la protrombina que interviene en la coagulación de la sangre. Selenocisteína : en la glutatión peroxidasa. Ornitina y Citrulina : no se encuentran en proteínas. Intervienen en la biosíntesis de arginina y el ciclo de la urea.

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS:

14 PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

PROPIEDADES ÁCIDO-BASE:

15 PROPIEDADES ÁCIDO-BASE -COOH -COO - + H + ÁCIDO pK 1 -NH 2 + H + -NH 3 + BASE pK 2 ZWITTERIÓN pK 1 pK 2

Punto isoeléctrico:

16 Punto isoeléctrico A pH ácido: prevalece la especie con carga + A pH básico: prevalece la especie con carga – Hay un valor de pH para el cuál la carga de la especie es cero. (zwitterión) pI = pK 1 + pK 2 para un aa neutro 2 Punto isoeléctrico : valor de pH al cuál la carga neta del aminoácido es cero.

ELECTROFORESIS:

17 ELECTROFORESIS

Propiedades químicas:

18 Propiedades químicas Formación de enlaces PEPTÍDICOS:

PUENTES DI SULFURO:

19 PUENTES DI SULFURO Formación de enlaces disulfuro (PUENTES DISULFURO) CISTINA

OTRAS PROPIEDADES QUÍMICAS:

20 OTRAS PROPIEDADES QUÍMICAS Reacción con ácido nítrico : identificación de aa aromáticos. Reacción con ninhidrina : compuestos coloreados Reacción con Rvo . de Sanger ( 1-flúor-2,4-dinitro benceno): forma 2,4 dinitro fenilderivados de color amarillo a rojo.

PÉPTIDOS:

21 PÉPTIDOS

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22 Polímeros de aminoácidos de PM menor a 6000 daltons ( <50 aa ) Dipéptido : 2 aa Tripéptido : 3 aa Tetrapéptido : 4 aa Pentapéptido : 5 aa Extremo N-terminal : comienzo de la cadena Extremo C-terminal : fin de la cadena

NOMENCLATURA:

23 NOMENCLATURA Se nombran desde el extremo N-terminal al C-terminal, usando la terminación il , excepto para el último aa. Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína

PEPTIDOS:

24 PEPTIDOS EJEMPLOS: OCITOCINA : hormona que estimula la contracción del útero. GLUCAGÓN : hormona que tiene acciones contrarias a la Insulina. ANTIBIÓTICOS GLUTATIÓN : glu-cys-gli, participa en reacciones Redox de la célula.

PROTEINAS:

25 PROTEINAS

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26 DEFINICIÓN Biopolímeros de aminoácidos de mas de 6000 daltons, indispensables para la procesos vitales de los seres vivos. Están formadas por C, H, O, N y S

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27 Por su naturaleza química SIMPLES CONJUGADAS CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS Por la forma que adopta FIBROSA GLOBULAR Por su función Biológica ENZIMAS PROTEÍNAS DE TRANSPORTE CONTRÁCTILES Y MÓTILES DE DEFENSA REGULADORAS NUTRIENTES HORMONAS

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS:

28 PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS PROPIEDADES ÁCIDOS-BASE: punto isoeléctrico. SOLUBILIDAD: Forman dispersiones en agua Efecto del pH: hace variar la carga. Efecto de las sales: Baja [ ]: aumenta la solubilidad Alta [ ]: disminuye la solubilidad Efecto de solventes poco polares: disminuye la solubilidad.

ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS:

29 ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS

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30 Las proteínas tienen 4 niveles de organización: ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA

ESTRUCTURA PRIMARIA:

31 ESTRUCTURA PRIMARIA Hace referencia a: La identidad de aminoácidos. La secuencia de aminoácidos. La cantidad de aminoácidos. La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica. Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.

ESTRUCTURA SECUNDARIA:

32 ESTRUCTURA SECUNDARIA Interacciónes entre aa que se encuentran próximos en la cadena. La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio. Los aa interaccionan por puentes H. Tipos de estructuras secundarias: HÉLICE ALFA HOJA PLEGADA BETA AL AZAR.

HELICE ALFA:

33 HELICE ALFA Los grupos R de los aa se orientan hacia el exterior. Se forman puentes de H entre el C=O de un aa y el NH- de otro que se encuentra a 4 lugares. Hay 3.6 aa por vuelta. Ej : queratina.

HOJA PLEGADA BETA:

34 HOJA PLEGADA BETA Los grupos R se orientan hacia arriba y abajo alternativamente. Se establecen puentes H entre C=O y NH- de aa que se encuentran en segmentos diferentes de la cadena. Ej. Fibroína (seda)

ESTRUCTURA TERCIARIA:

35 ESTRUCTURA TERCIARIA Una cadena con estructura secundaria adquiere una determinada dispoción en el espacio por interacciones entre aa que se encuentran en sitios alejados de la cadena. Proteínas globulares: se pliegan como un ovillo. Proteínas fibrosas: tiene aspecto alargado. Ej : mioglobina

ESTRUCTURA TERCIARIA:

36 ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA CUATERNARIA:

37 ESTRUCTURA CUATERNARIA Surge de la asociación de varias cadenas con estructuras terciarias. Intervienen las mismas interacciones que en la estructura terciaria.

Desnaturalización de proteínas:

38 Desnaturalización de proteínas “Proceso generalmente irreversible mediante el cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y 4º, careciendo de importancia biológica” Agentes: Físicos: Químicos Calor solventes orgánicos Radiaciones soluc . de urea conc . Grandes presiones sales

MIOGLOBINA:

39 MIOGLOBINA

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40 Es una proteína conjugada ( hemoproteína ) formada por: Fracción proteica : globina Fracción no proteica (grupo prostético) Porción orgánica : grupo HEM Porción inorgánica : átomo de Fe +2 . Función: transporte de O 2 en el músculo

HEMOGLOBINA:

41 HEMOGLOBINA

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42 Es una proteína conjugada al igual que la mioglobina. Está formada por 4 subunidades (estructura 4º) 2 cadenas a y 2 cadenas b ( adulto ) 2 cadenas a y 2 cadenas g (feto) Presenta fenómeno de cooperativismo positivo. Formas: Oxihemoglobina Carboxihemoglobina Metahemoglobina: Fe +3

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43

INMUNOGLOBULINAS:

44 INMUNOGLOBULINAS

PROTEINAS DEL PLASMA:

45 PROTEINAS DEL PLASMA ALBUMINA: transporta ac. grasos. FIBRINÓGENO: prot. que interviene en la coagulación. GLOBULINAS: a 1, a 2, b 1, b 2 y g IMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M, Ig E, Ig G, Ig D.

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46 L : cadenas livianas H : cadenas pesadas Existen 5 tipos: a, b, g, m, e

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47 Fc : con actividad biológica, define la clase de cadena pesada. Fab : unión al Ag. Dominios ctes: (oscuros) C H C L Dominios variables: (claros) Responsables de la unión al Ag. V H : definen los 5 tipos de cadenas H. V L

FIN:

48 FIN

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