logging in or signing up ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS JANO profesorjano Download Post to : URL : Related Presentations : Share Add to Flag Embed Email Send to Blogs and Networks Add to Channel Uploaded from authorPOINT lite Insert YouTube videos in PowerPont slides with aS Desktop Copy embed code: (To copy code, click on the text box) Embed: URL: Thumbnail: WordPress Embed Customize Embed The presentation is successfully added In Your Favorites. Views: 393 Category: Education License: Some Rights Reserved Like it (0) Dislike it (0) Added: October 10, 2010 This Presentation is Public Favorites: 0 Presentation Description No description available. Comments Posting comment... Premium member Presentation Transcript LA ESTRUCTURA DE LASPROTEÍNAS : LA ESTRUCTURA DE LASPROTEÍNAS Bioquímica 2º bachillerato LA DISPOSICIÓN ESPACIAL : Una proteína sólo es funcional (activa) si tiene una determinada forma en el espacio ESTRUCTURAS: grados de plegamiento en el espacio. E. Primaria: zig-zag E. Secundaria: proteínas fibrosas E. Terciaria: proteínas globulares E. Cuaternaria: proteínas oligoméricas LA DISPOSICIÓN ESPACIAL ESTRUCTURA PRIMARIA : ESTRUCTURA PRIMARIA es La secuencia de aminoácidos de una proteína. se dispone en ZIG-ZAG Una proteína con “n” aminoácidos podría tener 20n Según el número de aminoácidos en la E1: n<10: oligopéptido 10< n <100: polipéptido (PM < 5000) n > 100: proteína (PM entre 5000 y 40.000.000) ESTRUCTURA PRIMARIA : ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA PRIMARIA : ESTRUCTURA PRIMARIA la primera que se determinó INSULINA SANGER por PASO A E. SECUNDARIA : PASO A E. SECUNDARIA Los cuatro átomos del enlace peptídico en el mismo plano. Rotaciones posibles: Enlace f (phi) : N – Ca Enlace (psi): Ca - C PASO A E. SECUNDARIA : PASO A E. SECUNDARIA Los enlaces f y pueden, teóricamente, tomar valores entre –180o y +180o. Según valores de f y se obtendrán los distintos tipos de E2. Pero no todas las estructuras son estables. Las estructuras estables en DIAGRAMA DE RAMANCHANDRAN Según los valores de f y sólo son estables unas estructuras secundarias. En el diagrama las zonas más oscuras son las más estables. Y SON … HÉLICE a : HÉLICE a Linus Pauling (P. Nobel, 1954, 1962) HÉLICE a : HÉLICE a Plegamiento levógiro. Puentes de hidrógeno intracatenarios CARACTERÍSTICAS: 0’54 nm de avance por vuelta. 3’6 residuos por vuelta. Giro de 100o por cada aminoácido. Grupos R hacia el exterior. (1,4) Se rompe prolina e hidroxiprolina LÁMINA b : LÁMINA b Se mantiene la estructura en Zig-Zag (antiparalela) (paralela) Puentes de hidrógeno intercatenarios N-C ; N-C N-C ; C-N LÁMINA b : LÁMINA b Giro de 180 grados Grupo R hacia ambos lados de la hoja de modo alternativo. Muy estable. FIBROÍNA LA HÉLICE DE COLÁGENO : LA HÉLICE DE COLÁGENO - Contiene prolina - Levógira Una vuelta de hélice cada tres aminoácidos. No forma puentes de hidrógeno. Más extendida que la héice a. E. TERCIARIA DEFINITIVAMENTE : DEFINITIVAMENTE ESTRUCTURA TERCIARIA : ESTRUCTURA TERCIARIA Conformación espacial que tiene una proteína en su estado nativo. Es estable. Depende de la E1. Observa cómo regiones de E2 están plegadas en el espacio FERRITINA FABP ESTRUCTURA TERCIARIA : ESTRUCTURA TERCIARIA ¿Por qué una proteína se pliega así y no de otra manera? – Depende de estas interacciones según la posición de los aminoácidos E1 Si una proteína no tiene su forma nativa NO PUEDE LLEVAR A CABO SU FUNCIÓN. LA MIOGLOBINA : LA MIOGLOBINA John Kendrew y col. en 1950 (por difracción de rayos X) Proteína fijadora de O2 en el músculo. Masa: 16700 153 residuos de aminoácidos. LA MIOGLOBINA : LA MIOGLOBINA Grupo HEMO con Fe. Todos los grupos R polares salvo 2 en el exterior. Tan compacta que en el interior sólo caben 4 moléculas de H2O. Consta de ocho segmentos de hélice a conectadas por bisagras (prolina) Hélice a de mayor longitud: 23 aminoácidos. DOMINIOS Y BISAGRA : DOMINIOS Y BISAGRA Regiones o unidades compactas de E3 de una proteínas de elevado peso molecular unidas entre sí por regiones bisagra. En la imagen los tres dominios de la piruvato quinasa Los dominios son estables y pueden aparecer en diferentes proteínas ESTRUCTURA CUATERNARIA : ESTRUCTURA CUATERNARIA Es la resultante de la unión de varias subunidades (o protómeros), cada una con su E3. Unión por:Puentes de hidrógeno o Fuerzas de Van der Waals. Más inhabitual por puentes disulfuro. Las proteínas con E4 se denominan oligoméricas. Son de elevado peso molecular. LA HEMOGLOBINA : LA HEMOGLOBINA Formada por cuatro monómeros (tetrámero): Dos subunidades a (141 aa) Dos subunidades b (146 aa) Cada subunidad con un grupo prostético HEMO (con Fe). Función: transporte de oxígeno en la sangre. DESOXIHEMOGLOBINA LA HEMOGLOBINA : LA HEMOGLOBINA La oxihemoglobina y la desoxihemoglobina poseen E4 diferentes. Las secuencias de mioglobinas y cadenas a y b de hemoglobinas son muy parecidas: MOLÉCULA ANTECESORA COMÚN. Se ha dada CONSERVACIÓN OXIHEMOGLOBINA PASO DE PROCOLÁGENO A TROPOCOLÁGENO. : PASO DE PROCOLÁGENO A TROPOCOLÁGENO. Ruptura de flecos por las procolágeno peptidasas. En la matriz celular. Posteriormente el tropocolágeno se polimeriza en fibra de colágeno. Es un mecanismo de protección. (paso de E2 a E4) ESTRUCTURA CUATERNARIA : ESTRUCTURA CUATERNARIA Gran estabilidad Se unen girando y enrollándose unas sobre otras a derechas dextrógiras You do not have the permission to view this presentation. In order to view it, please contact the author of the presentation.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS JANO profesorjano Download Post to : URL : Related Presentations : Share Add to Flag Embed Email Send to Blogs and Networks Add to Channel Uploaded from authorPOINT lite Insert YouTube videos in PowerPont slides with aS Desktop Copy embed code: (To copy code, click on the text box) Embed: URL: Thumbnail: WordPress Embed Customize Embed The presentation is successfully added In Your Favorites. Views: 393 Category: Education License: Some Rights Reserved Like it (0) Dislike it (0) Added: October 10, 2010 This Presentation is Public Favorites: 0 Presentation Description No description available. Comments Posting comment... Premium member Presentation Transcript LA ESTRUCTURA DE LASPROTEÍNAS : LA ESTRUCTURA DE LASPROTEÍNAS Bioquímica 2º bachillerato LA DISPOSICIÓN ESPACIAL : Una proteína sólo es funcional (activa) si tiene una determinada forma en el espacio ESTRUCTURAS: grados de plegamiento en el espacio. E. Primaria: zig-zag E. Secundaria: proteínas fibrosas E. Terciaria: proteínas globulares E. Cuaternaria: proteínas oligoméricas LA DISPOSICIÓN ESPACIAL ESTRUCTURA PRIMARIA : ESTRUCTURA PRIMARIA es La secuencia de aminoácidos de una proteína. se dispone en ZIG-ZAG Una proteína con “n” aminoácidos podría tener 20n Según el número de aminoácidos en la E1: n<10: oligopéptido 10< n <100: polipéptido (PM < 5000) n > 100: proteína (PM entre 5000 y 40.000.000) ESTRUCTURA PRIMARIA : ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA PRIMARIA : ESTRUCTURA PRIMARIA la primera que se determinó INSULINA SANGER por PASO A E. SECUNDARIA : PASO A E. SECUNDARIA Los cuatro átomos del enlace peptídico en el mismo plano. Rotaciones posibles: Enlace f (phi) : N – Ca Enlace (psi): Ca - C PASO A E. SECUNDARIA : PASO A E. SECUNDARIA Los enlaces f y pueden, teóricamente, tomar valores entre –180o y +180o. Según valores de f y se obtendrán los distintos tipos de E2. Pero no todas las estructuras son estables. Las estructuras estables en DIAGRAMA DE RAMANCHANDRAN Según los valores de f y sólo son estables unas estructuras secundarias. En el diagrama las zonas más oscuras son las más estables. Y SON … HÉLICE a : HÉLICE a Linus Pauling (P. Nobel, 1954, 1962) HÉLICE a : HÉLICE a Plegamiento levógiro. Puentes de hidrógeno intracatenarios CARACTERÍSTICAS: 0’54 nm de avance por vuelta. 3’6 residuos por vuelta. Giro de 100o por cada aminoácido. Grupos R hacia el exterior. (1,4) Se rompe prolina e hidroxiprolina LÁMINA b : LÁMINA b Se mantiene la estructura en Zig-Zag (antiparalela) (paralela) Puentes de hidrógeno intercatenarios N-C ; N-C N-C ; C-N LÁMINA b : LÁMINA b Giro de 180 grados Grupo R hacia ambos lados de la hoja de modo alternativo. Muy estable. FIBROÍNA LA HÉLICE DE COLÁGENO : LA HÉLICE DE COLÁGENO - Contiene prolina - Levógira Una vuelta de hélice cada tres aminoácidos. No forma puentes de hidrógeno. Más extendida que la héice a. E. TERCIARIA DEFINITIVAMENTE : DEFINITIVAMENTE ESTRUCTURA TERCIARIA : ESTRUCTURA TERCIARIA Conformación espacial que tiene una proteína en su estado nativo. Es estable. Depende de la E1. Observa cómo regiones de E2 están plegadas en el espacio FERRITINA FABP ESTRUCTURA TERCIARIA : ESTRUCTURA TERCIARIA ¿Por qué una proteína se pliega así y no de otra manera? – Depende de estas interacciones según la posición de los aminoácidos E1 Si una proteína no tiene su forma nativa NO PUEDE LLEVAR A CABO SU FUNCIÓN. LA MIOGLOBINA : LA MIOGLOBINA John Kendrew y col. en 1950 (por difracción de rayos X) Proteína fijadora de O2 en el músculo. Masa: 16700 153 residuos de aminoácidos. LA MIOGLOBINA : LA MIOGLOBINA Grupo HEMO con Fe. Todos los grupos R polares salvo 2 en el exterior. Tan compacta que en el interior sólo caben 4 moléculas de H2O. Consta de ocho segmentos de hélice a conectadas por bisagras (prolina) Hélice a de mayor longitud: 23 aminoácidos. DOMINIOS Y BISAGRA : DOMINIOS Y BISAGRA Regiones o unidades compactas de E3 de una proteínas de elevado peso molecular unidas entre sí por regiones bisagra. En la imagen los tres dominios de la piruvato quinasa Los dominios son estables y pueden aparecer en diferentes proteínas ESTRUCTURA CUATERNARIA : ESTRUCTURA CUATERNARIA Es la resultante de la unión de varias subunidades (o protómeros), cada una con su E3. Unión por:Puentes de hidrógeno o Fuerzas de Van der Waals. Más inhabitual por puentes disulfuro. Las proteínas con E4 se denominan oligoméricas. Son de elevado peso molecular. LA HEMOGLOBINA : LA HEMOGLOBINA Formada por cuatro monómeros (tetrámero): Dos subunidades a (141 aa) Dos subunidades b (146 aa) Cada subunidad con un grupo prostético HEMO (con Fe). Función: transporte de oxígeno en la sangre. DESOXIHEMOGLOBINA LA HEMOGLOBINA : LA HEMOGLOBINA La oxihemoglobina y la desoxihemoglobina poseen E4 diferentes. Las secuencias de mioglobinas y cadenas a y b de hemoglobinas son muy parecidas: MOLÉCULA ANTECESORA COMÚN. Se ha dada CONSERVACIÓN OXIHEMOGLOBINA PASO DE PROCOLÁGENO A TROPOCOLÁGENO. : PASO DE PROCOLÁGENO A TROPOCOLÁGENO. Ruptura de flecos por las procolágeno peptidasas. En la matriz celular. Posteriormente el tropocolágeno se polimeriza en fibra de colágeno. Es un mecanismo de protección. (paso de E2 a E4) ESTRUCTURA CUATERNARIA : ESTRUCTURA CUATERNARIA Gran estabilidad Se unen girando y enrollándose unas sobre otras a derechas dextrógiras