propiedades de los aminoacidos enzimas y proteinas

AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEINAS: 

1 AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEINAS LASALA 2011

AMINOÁCIDOS: 

2 AMINOÁCIDOS

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3 TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS SON L-AMINOÁCIDOS ESTO TIENE QUE VER CON EL GIRO QUE TOMAN LOS AMINOACIDOS

AMINOÁCIDOS ESENCIALES: 

4 AMINOÁCIDOS ESENCIALES

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5 Existen algunos aminoácidos que no pueden ser sintetizados por el organismo por lo que deben ser administrados en la dieta. Los aminoácidos esenciales son: Leucina , Isoleucina , Valina, Triptófano , Fenilalanina, Metionina, Treonina , Lisina e Histidina.

¿Cuales son las funciones básicas de los aminoácidos? : 

¿Cuales son las funciones básicas de los aminoácidos ? Todos los aminoácidos participan en la síntesis de las proteínas pero a la vez cada uno de ellos tiene una serie de funciones muy concretas.

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ácido Glutámico: sirve principalmente como "combustible" del cerebro y ayuda a absorber el exceso de amoníaco (afecta a las funciones cerebrales) Alanina: es uno de los aminoácidos no esenciales que interviene en el metabolismo de la glucosa. Arginina: interviene en los procesos de detoxificación del organismo, en el ciclo de la urea y en la síntesis de creatinina. Estimula la producción y liberación de la hormona de crecimiento. Asparagina: este tipo de aminoácidos se forma a partir del ácido aspártico. Ayuda también a eliminar el amoníaco del organismo actúa (protegiendo así el sistema nervioso) y mejora la resistencia a la fatiga. Carnitina: este aminoácido colabora en disminuir niveles altos de colesterol; puede prevenir o mejorar arritmias cardíacas y también es útil en algunos casos de sangrado de encías y piorreas.

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Cisteína: ayuda al organismo a eliminar los metales pesados. Es uno de los aminoácidos que interviene en el crecimiento y la salud del cabello y también forma parte del factor de tolerancia a la glucosa. Citrulina: participa en el ciclo de la urea y síntesis de creatinina Fenilalanina: pertenece al grupo de aminoácidos que ayudan a nuestro organismo a mantener niveles adecuados de endorfinas que son responsables de la sensación de bienestar. Este aminoácido reduce el apetito desmesurado y ayuda a calmar el dolor. Glicina: facilita al cuerpo la creación de masa muscular (útil para la distrofia muscular) Útil para tratar la hipoglucemia y para la hiperactividad gástrica. Glutamina: puede ayuda a mejorar el coeficiente intelectual y diversos problemas mentales (desánimo, principios de demencia senil, etc.) De entre los aminoácidos destaca por ser de ayuda para combatir la adicción al alcohol. Histidina: es un aminoácido precursor de la histamina. Puede ayudar a mejorar en algunos casos la artritis reumatoidea, síntomas alérgicos y úlceras.

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Isoleucina: interviene en la síntesis de hemoglobina y mantiene el equilibrio de la glucosa en la sangre. Interviene en la producción de energía y reparación del tejido muscular. Leucina: junto a otros aminoácidos como la Isoleucina interviene en la formación y reparación del tejido muscular. Colabora en la curación de la piel y huesos Lisina: participa junto con la metionina en la síntesis del aminoácido carnitina y ayuda a tratar o prevenir los herpes. Incrementa con la arginina, la producción de la hormona de crecimiento.

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Prolina : como otros aminoácidos interviene en la síntesis de neurotransmisores cerebrales relacionados con el alivio de la depresión temporal y colabora también en la síntesis de colágeno. Serina: interviene en el metabolismo de grasas y ácidos grasos así como también hace de recursor de los fosfolípidos (nutren el sistema nervioso) Taurina: es uno de los aminoácidos condicionalmente esenciales y destaca su función de neurotransmisor cerebral. Colabora en la degeneración grasa del hígado. Tirosina: destaca entre los aminoácidos por su función de neurotransmisor y puede ayudar en caso de ansiedad o depresión. Treonina : ayuda en los procesos de desintoxicación junto a los aminoácidos Metionina y Ácido Aspártico. También participa en la síntesis del colágeno y de la elastina. Triptófano: precursor del neurotransmisor serotonina. Este aminoácido también actúa como antidepresivo natural, favorece el sueño y también puede mejorar los casos de ansiedad. Útil en terapias contra el alcoholismo. Valina : favorece el crecimiento y reparación de los tejidos musculares. Puede ser, dentro de los aminoácidos, muy útil para reducir el apetito y la bulimia.

COMO SE CLASIFICAN LOS AMINOÁCIDOS: 

11 COMO SE CLASIFICAN LOS AMINOÁCIDOS

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12 aminoácidos NO POLARES CON N BÁSICO ALIFÁTICOS AROMÁTICOS POLARES SIN CARGA CON GRUPOS ÁCIDOS POLARES CON CARGA

NO POLARES ALIFÁTICOS: 

13 NO POLARES ALIFÁTICOS

NO POLARES AROMÁTICOS: 

14 NO POLARES AROMÁTICOS

POLARES SIN CARGA: 

15 POLARES SIN CARGA

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16 BÁSICOS (O CARGADOS +) ÁCIDOS (O CARGADOS -)

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS: 

17 PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

PROPIEDADES ÁCIDO-BASE: 

18 PROPIEDADES ÁCIDO-BASE -COOH -COO - + H + ÁCIDO pK 1 -NH 2 + H + -NH 3 + BASE pK 2 ZWITTERIÓN pK 1 pK 2

Punto isoeléctrico: 

19 Punto isoeléctrico A pH ácido: prevalece la especie con carga + A pH básico: prevalece la especie con carga – Hay un valor de pH para el cuál la carga de la especie es cero. pI = pK 1 + pK 2 2 para un aa neutro

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Punto isoeléctrico : valor de pH al cuál la carga neta del aminoácido es cero.

PÉPTIDOS: 

21 PÉPTIDOS

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22 Polímeros de aminoácidos de PM menor a 6000 daltons ( <50 aa) Dipéptido: 2 aa Tripéptido: 3 aa Tetrapéptido: 4 aa Pentapéptido: 5 aa Extremo N-terminal : comienzo de la cadena Extremo C-terminal : fin de la cadena

NOMENCLATURA: 

23 NOMENCLATURA Se nombran desde el extremo N-terminal al C-terminal, usando la terminación il , excepto para el último aa. Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína

PEPTIDOS: 

24 PEPTIDOS GLUTATIÓN : glu-cys-gli, participa en reacciones Redox de la célula. OCITOCINA : hormona que estimula la contracción del útero ANTIBIÓTICOS

LAS PROTEINAS: 

25 LAS PROTEINAS

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26 Biopolímeros de aminoácidos de mas de 6000 daltons, indispensables para la procesos vitales de los seres vivos. Están formadas por C, H, O, N y S

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27 Por su naturaleza química SIMPLES CONJUGADAS CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS Por la forma que adopta FIBROSA GLOBULAR Por su función Biológica ENZIMAS PROTEÍNAS DE TRANSPORTE CONTRÁCTILES Y MÓTILES DE DEFENSA REGULADORAS NUTRIENTES HORMONAS

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS PUNTO ISOELECTRICO: 

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS PUNTO ISOELECTRICO

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29 PROPIEDADES ÁCIDOS-BASE : punto isoeléctrico. SOLUBILIDAD: Forman dispersiones en agua Efecto del pH: hace variar la carga. Efecto de las sales: Baja [ ]: aumenta la solubilidad Alta [ ]: disminuye la solubilidad Efecto de solventes poco polares : disminuye la solubilidad.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS: 

30 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

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31 ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIA: 

32 ESTRUCTURA SECUNDARIA Interacciónes entre aa que se encuentran próximos en la cadena. La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio. Los aa interaccionan por puentes H. Tipos de estructuras secundarias: HÉLICE ALFA HOJA PLEGADA BETA AL AZAR.

HELICE ALFA: 

33 HELICE ALFA Los grupos R de los aa se orientan hacia el exterior. Se forman puentes de H entre el C=O de un aa y el NH- de otro que se encuentra a 4 lugares. Hay 3.6 aa por vuelta. Ej: queratina.

HOJA PLEGADA BETA: 

34 HOJA PLEGADA BETA Los grupos R se orientan hacia arriba y abajo alternativamente. Se establecen puentes H entre C=O y NH- de aa que se encuentran en segmentos diferentes de la cadena. Ej. Fibroína (seda)

ESTRUCTURA TERCIARIA: 

35 ESTRUCTURA TERCIARIA Una cadena con estructura secundaria adquiere una determinada dispoción en el espacio por interacciones entre aa que se encuentran en sitios alejados de la cadena. Proteínas globulares: se pliegan como un ovillo. Proteínas fibrosas: tiene aspecto alargado. Ej: mioglobina

ESTRUCTURA TERCIARIA: 

36 ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA CUATERNARIA: 

37 ESTRUCTURA CUATERNARIA Surge de la asociación de varias cadenas con estructuras terciarias. Intervienen las mismas interacciones que en la estructura terciaria.

Desnaturalización de proteínas: 

38 Desnaturalización de proteínas “Proceso generalmente irreversible mediante el cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y 4º, careciendo de importancia biológica” mediante este procesos se produce la desnaturalización dando lugar a los componentes básicos los aa

MIOGLOBINA: 

39 MIOGLOBINA

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40 Es una proteína conjugada (hemoproteína) formada por: Fracción proteica : globina Fracción no proteica (grupo prostético) Porción orgánica : grupo HEM Porción inorgánica : átomo de Fe +2 . Función: transporte de O 2 en el músculo

HEMOGLOBINA: 

41 HEMOGLOBINA

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42 Es una proteína conjugada al igual que la mioglobina. Está formada por 4 subunidades (estructura 4º) 2 cadenas a y 2 cadenas b ( adulto ) 2 cadenas a y 2 cadenas g (feto) Presenta fenómeno de cooperativismo positivo. Formas: Oxihemoglobina Carboxihemoglobina Metahemoglobina: Fe +3

INMUNOGLOBULINAS: 

43 INMUNOGLOBULINAS

PROTEINAS DEL PLASMA: 

44 PROTEINAS DEL PLASMA ALBUMINA: transporta ac. grasos. FIBRINÓGENO : prot. que interviene en la coagulación. GLOBULINAS: a 1, a 2, b 1, b 2 y g IMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M, Ig E, Ig G, Ig D.

LAS ENZIMAS: 

LAS ENZIMAS

¿QUE SON LAS ENZIMAS?: 

¿QUE SON LAS ENZIMAS? Las enzimas sn catalizadores biológicos es decir sirven para acelerar las reacciones biológicas en el organismo de los seres vivos. Cada célula y cada tejido tienen su actividad propia, lo que comporta continuos cambios en su estado bioquímico, en la base de la cual están las enzimas, que tienen el poder de catalizar, facilitar, y agilizar determinados procesos sintéticos y analíticos. Los propios genes son reguladores de la produccion de las enzimas; por tanto, genes y enzimas pueden considerados como las unidades fundamentales de la vida.

¿como estan formadas las enzimas?: 

¿como estan formadas las enzimas? Desde el punto de vista químico, las enzimas están formadas de carbono (C), Hidrógeno (H), oxigeno (O), Nitrógeno (Ni), y Azufre (S) combinados,

¿Cuáles son las funciones biologicas que cumple una enzima?: 

¿Cuáles son las funciones biologicas que cumple una enzima? En los sistemas biológicos se llevan a cabo diversas reacciones a partir de la misma sustancia; por ejemplo algunos microorganismos convierten la glucosa en alcohol y bióxido de carbono, al paso que otros gérmenes la convierten en ácido láctico o ácido pirúvico o acetaldehido. Esto quiere decir que la glucosa puede descomponerse en distintos productos y aunque todas las posibilidades son teóricas y prácticamente posibles la presencia de ciertas enzimas favorece uno de los caminos que llevan a la acumulación de determinados compuestos.

¿Cuáles son las funciones biologicas que cumple una enzima?: 

¿Cuáles son las funciones biologicas que cumple una enzima? as enzimas, por lo tanto, se consideran como catalizadores altamente específicos que: Modifican la velocidad de los cambios promovidos por ellas. Determinan que sustancias particulares, de preferencia a otras distintas son las que van a sufrir los cambios. Impulsan dentro de los distintos cambios posibles que pueda seguir una sustancia, cual de ellos en especial, será el utilizado

¿Cómo se clasifican las enzimas?: 

¿Cómo se clasifican las enzimas? Oxido-reductasas: Son las enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones biológicas que intervienen de modo fundamental en los procesos de respiración y fermentación. Las oxidoreductasas son importantes a nivel de algunas cadenas metabólicas, como la escisión enzimática de la glucosa, fabricando también el ATP, verdadero almacén de energía. Transferasas : Estas enzimas catalizan la transferencia de una parte de la molécula (dadora) a otra (aceptora )

¿Cómo se clasifican las enzimas?: 

¿Cómo se clasifican las enzimas? Hidrolasas : Esta clase de enzimas actúan normalmente sobre las grandes moléculas del protoplasma, como son la de glicógeno, las grasas y las proteínas. isomerasas: Transforman ciertas sustancias en otras isómeras, es decir, de idéntica formula empírica pero con distinto desarrollo Son las enzimas que catalizan diversos tipos de isomerización, sea óptica, geométrica, funcional, de posición, etc.

el sistema llave -cerradura: 

La enzimas son selectivas para llevara a cabo su funcion . En el sistema sustrato enzima El sustrato encaja perfectamente en el centro activo gracias a unas complementariedades moleculares y electrostáticas con la enzima de manera tal que este no cambia su forma. (El sustrato seria la llave y la enzima o centro activo la cerradura en este símil). el sistema llave -cerradura

!!!!!Gracias !!!!!!: 

53 !!!!!Gracias !!!!!!