Κεφ 4ο Ένζυμα

Views:
 
Category: Education
     
 

Presentation Description

biochem

Comments

Presentation Transcript

Κεφ 4ο Ένζυμα :

Κεφ 4ο Ένζυμα 1.Τι είναι ενέργεια ενεργοποίησης; Όπως γνωρίζουμε, για να γίνει μία χημική αντίδραση, είναι απαραίτητο τα αντιδρώντα να διεγερθούν, να περάσουν δηλαδή από μία ενδιάμεση κατάσταση , η οποία έχει υψηλότερη ενέργεια και από τα αντιδρώντα και από τα προϊόντα. Η διαφορά μεταξύ της ενέργειας των αντιδρώντων και της ενέργειας της ενδιάμεσης κατάστασης ονομάζεται ενέργεια ενεργοποίησης (Εα). Η ενέργεια ενεργοποίησης μπορεί να θεωρηθεί ως ένα φράγμα της αντίδρασης, το οποίο καθορίζει την ταχύτητα της. Όσο υψηλότερη είναι η ενέργεια που απαιτείται, για να περάσουν τα αντιδρώντα στην ενδιάμεση κατάσταση, τόσο πιο αργά προχωρεί η αντίδραση.

2. Με ποιούς τρόπους μπορούμε να κάνουμε μια αντίδραση να πραγματοποιηθεί πιο γρήγορα ?:

2. Με ποιούς τρόπους μπορούμε να κάνουμε μια αντίδραση να πραγματοποιηθεί πιο γρήγορα ? α) Σε πολλές χημικές αντιδράσεις η ενέργεια η οποία απαιτείται προκειμένου να φτάσουν τα αντιδρώντα στην ενδιάμεση κατάσταση και να προχωρήσει η αντίδραση, μπορεί να δοθεί υπό μορφή θερμότητας . β) Ένα άλλος τρόπος επιτάχυνσης των χημικών αντιδράσεων είναι η κατάλυση .

Τι είναι οι καταλύτες :

Τι είναι οι καταλύτες Οι καταλύτες είναι ουσίες που μεταβάλουν την ταχύτητα της αντίδρασης χωρίς να επηρεάζουν τη θέση της τελικής ισορροπίας. Με τη βοήθεια του καταλύτη μειώνεται η ενέργεια ενεργοποίησης και η αντίδραση προχωρεί με πολύ μεγαλύτερη ταχύτητα. Μέσα στο κύτταρο γίνονται συνεχώς πολυάριθμες χημικές αντιδράσεις. Όλες αυτές οι αντιδράσεις πρέπει να ολοκληρωθούν σε πολύ περιορισμένο συνήθως χρονικό διάστημα και χωρίς η θερμοκρασία του κυττάρου να ξεπεράσει τους 37° C .

4.Τι είναι τα ένζυμα - χαρακτηριστικά τους ; :

4.Τι είναι τα ένζυμα - χαρακτηριστικά τους ; α) Τα ένζυμα είναι πρωτεϊνικής φύσεως μόρια, που μπορεί να είναι ενωμένα και με άλλες μη πρωτεϊνικές ουσίες. β) Επιταχύνουν τις αντιδράσεις μέσα στο κύτταρο, ελαττώνοντας την ενέργεια ενεργοποίησης των αντιδρώντων, χωρίς να χρειαστεί αύξηση της θερμοκρασίας. γ) Μετά το τέλος της αντίδρασης δεν έχουν υποστεί χημική μεταβολή, αντίθετα παραμένουν αναλλοίωτα και είναι σε θέση να καταλύσουν την ίδια αντίδραση πολλές φορές. Γι αυτό το λόγο τα ένζυμα απαντώνται μέσα στο κύτταρο σε πολύ μικρές ποσότητες . δ) Τα ένζυμα παρουσιάζουν εξειδίκευση ως προς τις αντιδράσεις τις οποίες καταλύουν και διακρίνονται σε ένζυμα με χαμηλή , μέτρια και υψηλή εξειδίκευση . Ένζυμα με μέτρια εξειδίκευση είναι αυτά που καταλύουν περιορισμένο αριθμό αντιδράσεων. Τα ένζυμα με υψηλή εξειδίκευση καταλύουν μόνο μία αντίδραση.

5.Τι είναι συνένζυμο :

5.Τι είναι συνένζυμο Πολλά ένζυμα, για να δράσουν, χρειάζονται και ένα πρόσθετο, μη πρωτεϊνικό τμήμα . Το μη πρωτεϊνικό τμήμα μπορεί να είναι ένα μεταλλικό ιόν ή ένα μικρό οργανικό μόριο . Στη δεύτερη περίπτωση το τμήμα αυτό του ενζύμου ονομάζεται συνένζυμο . Η ενζυμική πρωτεΐνη χωρίς το συνένζυμο ονομάζεται αποένζυμο , ενώ το αποένζυμο μαζί με το συνένζυμο συνιστούν το ολοένζυμο .

Τρόπος δράσης των ενζύμων:

Τρόπος δράσης των ενζύμων Σε μία αντίδραση που καταλύεται από ένζυμο, το αντιδρών ονομάζεται υπόστρωμα ( Substrate , S ). Για να μετατραπεί ένα υπό­στρωμα σε προϊόν ( Product , P ), πρέπει να περάσει στην ενδιάμεση κατάσταση , η οποία λόγω υψηλότερης ενέργειας είναι η λιγότερο πιθανή διαμόρφωση που μπορεί να πάρει. Το κατάλληλο ένζυμο επιταχύνει την αντίδραση, ελαττώνοντας την ενέργεια ενεργοποίησης η οποία απαι­τείται, για να φτάσει το υπόστρωμα στην ενδιάμεση κατάσταση. Το σχήμα 4.2. παρουσιάζει την πορεία μίας αντίδρασης απουσία ενζύμου (Α) και παρουσία ενζύμου (Β).

Τι είναι ενεργό κέντρο -τρόποι πρόσδεσης :

Τι είναι ενεργό κέντρο -τρόποι πρόσδεσης Το βασικό βήμα στην ενζυμική κατάλυση είναι η σύνδεση ενζύμου-υποστρώματος. Η πρόσδεση του υποστρώματος στο ένζυμο και η κατάλυση της αντίδρασης δε γίνονται σε οποιοδήποτε τμήμα του ενζυμικού μορίου, αλλά σε μία κατάλληλα διαμορφωμένη περιοχή η οποία ονομάζεται ενεργό κέντρο . Το υπόστρωμα μπορεί να προσδεθεί στο ενεργό κέντρο 1. με ηλεκτροστατικές αλληλεπιδράσεις, 2.δεσμούς υδρογόνου και 3.δυνάμεις Van der Waals . Το ενεργό κέντρο αποτελεί ένα μικρό τμήμα της ενζυμικής πρωτεΐνης. Σχηματίζεται από ομάδες αμινοξέων που προέρχονται από διαφορετικές περιοχές της γραμμικής αλληλουχίας της πρωτεΐνης

Slide 8:

Αμινοξικά κατάλοιπα, τα οποία μπορεί να βρίσκονται σε μεγάλη απόσταση μεταξύ τους στην πρωτοταγή δομή, κα­τά την αναδίπλωση της πολυπεπτιδικής αλυσίδας πλησιάζουν το ένα το άλλο στο χώρο και αλληλεπιδρούν σχηματίζοντας το ενεργό κέντρο. Για παράδειγμα, στη λυσοζύμη , η οποία είναι ένα από τα πιο καλά μελετημένα ένζυμα και αποτελείται από 129 αμινοξέα, τα κατάλοιπα που συμμετέχουν στη διαμόρφωση του ενεργού κέντρου είναι τα 35, 52, 62, 63 και 101 (σχήμα 4.3).

Πως εξηγείται η πρόσδεση ένζυμου- υποστρώματος :

Πως εξηγείται η πρόσδεση ένζυμου- υποστρώματος Το ενεργό κέντρο μπορούμε να το φανταστούμε σαν μία εσοχή στην οποία προσδένεται το υπόστρωμα , του οποίου το σχήμα ταιριάζει με το σχήμα της εσοχής. Σε αυτό το αλληλοσυμπλήρωμα οφείλεται και η εξειδίκευση του ενζύμου ως προς το υπόστρωμα. Υπάρχουν δύο μοντέλα που εξηγούν την εξειδίκευση της πρόσδεσης Του υποστρώματος στο ένζυμο: α. Το μοντέλο κλειδιού - κλειδαριάς που προτάθηκε από τον Εμίλ Φίσερ ( Ε mil Fischer ) το 1899. Σύμφωνα με το μοντέλο αυτό, Το ενεργό κέντρο του ενζύμου έχει συμπληρωματικό σχήμα ως προς το σχήμα του υποστρώματος β. Το μοντέλο της επαγόμενης προσαρμογής που προτάθηκε από τον Ντ. Ε. Κόσλαντ ( D .Ε. Κο shland ) το 1958, σύμφωνα με το οποίο το ενεργό κέντρο του ενζύμου αποκτά συμπληρωματικό σχήμα ως προς το υπόστρωμα μετά την πρόσδεση του υποστρώματος

Παράγοντες που επηρεάζουν την ταχύτητα των ενζυμικών αντιδράσεων:

Παράγοντες που επηρεάζουν την ταχύτητα των ενζυμικών αντιδράσεων 1. το p Η, 2. η θερμοκρασία , 3. η συγκέντρωση του ενζύμου, 4. η συγκέντρωση του υποστρώματος

pH:

pH 1.Τα περισσότερα ένζυμα λειτουργούν άριστα σε ένα συγκεκριμένο p Η. Όταν η τιμή του p Η είναι μεγαλύτερη ή μικρότερη από την άριστη , η ταχύτητα της αντί­δρασης ελαττώνεται . Αυτό συμβαίνει επειδή οι αλλαγές στο p Η μπορεί να επηρεάσουν τον ιοντισμό των ομάδων του ενζύμου , οι οποίες ευθύνονται για τη δέσμευση του υποστρώματος και την κατάλυση της αντίδρασης, όπως επίσης ενδεχομένως μπορεί να επηρεάσουν τον ιοντισμό των ομάδων του υποστρώματος. Επιπλέον ας μην ξεχνάμε ότι οι ακραίες τιμές p Η προκαλούν αποδιάταξη των πρωτεϊνικών μορίων , με αποτέλεσμα αυτά να χάνουν τον βιολογικό τους ρόλο. Τα ένζυμα εφόσον είναι πρωτεΐνες υπακούουν σ' αυτό τον κανόνα.

Θερμοκρασία , [Ε] , [S]:

Θερμοκρασία , [Ε] , [ S] 2. Η αύξηση της θερμοκρασίας αυξάνει την ταχύτητα των περισσότερων αντιδράσεων. Στην περίπτωση όμως που η θερμοκρασία υπερβεί ένα επιτρεπτό όριο προκαλείται αποδιάταξη της ενζυμικής πρωτεΐνης με αποτέλεσμα αυτή να χάνει το βιολογικό της ρόλο. 3. Η ταχύτητα της αντίδρασης, τις περισσότερες φορές, είναι ανάλογη της συγκέντρωσης του ενζύμου. 4. Τη σημασία της συγκέντρωσης του υποστρώματος στην ταχύτητα της αντίδρασης θα την εξετάσουμε στην επόμενη παράγραφο.

Κινητική ενζυμικών αντιδράσεων:

Κινητική ενζυμικών αντιδράσεων Η ενζυμική κινητική ασχολείται με τη σχέση ανάμεσα στην ταχύτητα της αντίδρασης και στη συγκέντρωση του υποστρώματος Για να μετρηθεί η ενεργότητα ενός ενζύμου πρέπει να μετρηθεί η Ταχύτητα ( ν elocity , v ) της αντίδρασης που καταλύει. Αυτό επιτυγχάνεται, είτε μετρώντας την ελάττωση της συγκέντρωσης του υποστρώματος είτε το σχηματισμό του προϊόντος σε σχέση με τον χρόνο. Ως ταχύτητα της αντίδρασης ορίζουμε τη μεταβολή της Συγκέντρωσης του υποστρώματος στη μονάδα του χρόνου Η συνηθέστερη μονάδα μέτρησης της ενζυμικής ενεργότητας είναι το unit το οποίο αντιστοιχεί στη μετατροπή 1 μ mol υποστρώματος σε 1 λεπτό.

Slide 14:

Ας υποθέσουμε ότι κάνουμε μία σειρά πειραματικών προσδιορισμών και κρατούμε σταθερή τη συγκέντρωση του ενζύμου, το pH , τη θερμοκρασία και το χρόνο αντίδρασης. Μεταβάλλουμε μόνο τη συγκέντρωση του υποστρώματος και μετρούμε την ταχύτητα της αντίδρασης . Βλέπουμε ότι η ταχύτητα της αντίδρασης τείνει να πλησιάσει μία μέγιστη ταχύτητα (Vmax). Στις χαμηλές συγκεντρώσεις υποστρώματος η ταχύτητα εξαρτάται από τη συγκέντρωση του υποστρώματος, ενώ στις υψηλές συγκεντρώσεις υποστρώματος όσο και ν' αυξήσουμε τη συγκέντρωση η ταχύτητα δεν παρουσιάζει ουσιαστική μεταβολή. Αυτό οφείλεται στο ότι, από μία συγκέντρωση υποστρώματος και πάνω, τα μόρια του υποστρώματος καταλαμβάνουν τα ενεργά κέντρα όλων των διαθέσιμων μορίων του ενζύμου, οπότε προκαλείται κορεσμός του ενζύμου .

Μichaelis Μenten 1913 :

Μ ichaelis Μ enten 1913 E + S → ES → E + P οπότε η Km ισούται με τη συγκέντρωση του υποστρώματος, όταν η ταχύτητα της ενζυμικής αντίδρασης είναι η μισή της μέγιστης. Σύμφωνα με τη σχέση Michaelis - Menten οι δύο σταθερές που χαρακτηρίζουν μία ενζυμική αντίδραση είναι η Km και η Vmax . Η Km μας πληροφορεί για το βαθμό συγγένειας ενζύμου υποστρώματος . Όσο μικρότερη είναι η τιμή της Km, τόσο μεγαλύτερη η συγγένεια ενζύμου - υποστρώματος . Η Vmax μας πληροφορεί για το πόσα μόρια υποστρώματος μετατρέπονται κάθε λεπτό από ένα μόριο ενζύμου.

Αναστολείς ενζύμων:

Αναστολείς ενζύμων Η ενεργότητά ενός ενζύμου μπορεί να μειωθεί με τη δράση ορισμένων ουσιών που καλούνται αναστολείς . Η δράση ενός αναστολέα μπορεί να είναι είτε μόνιμη είτε αντιστρεπτή . Στην περίπτωση που η δράση του αναστολέα είναι μόνιμη , τότε, ακόμα και αν αφαιρεθεί ο αναστολέας, το ένζυμο δεν είναι σε θέση να επανακτήσει την ενεργότητά του. Στην περίπτωση που ο αναστολέας δρα αντιστρεπτά , τότε, εάν αφαιρεθεί, το ένζυμο επανακτά την ενεργότητά του. ΑΝΤΙΣΤΡΕΠΤΗ αναστολή: Σ υναγωνιστική Μη-συναγωνιστική αναστολή .

ΑΝΤΙΣΤΡΕΠΤΗ αναστολή:

ΑΝΤΙΣΤΡΕΠΤΗ αναστολή Σ υναγωνιστική : Ο συναγωνιστικός αναστολέας προσδένεται στο ενεργό κέντρο του ενζύμου και εμποδίζει την πρόσδεση του υποστρώματος. Η δομή του συναγωνιστικού αναστολέα συνήθως μοιάζει με τη δομή του υποστρώματος. Η έκταση της συναγωνιστικής αναστολής εξαρτάται από : τη συγκέντρωση του υποστρώματος, τη συγκέντρωση του αναστολέα, τη συγγένεια του ενζύμου ως προς το υπόστρωμα και ως προς τον αναστολέα. Κατά τη συναγωνιστική αναστολή ο αναστολέας, επειδή μοιάζει με το υπόστρωμα, το συναγωνίζεται για την κατάληψη θέσεων του ενεργού κέντρου με αποτέλεσμα να αυξάνεται η Km του ενζύμου ως προς το υπόστρωμα (μειώνεται η συγγένειά τους εξαιτίας της παρέμβασης του αναστολέα). Η Vmax παραμένει αμετάβλητη (σχήμα 4.6).

Slide 18:

Σχήμα 4.6. Διάγραμμα συναγωνιστικής αναστολής. Η πράσινη καμπύλη αντιστοιχεί σε αντίδραση απουσία αναστολέα, ενώ η κόκκινη παρουσία συναγωνιστικού αναστολέα. Κατά τη συναγωνιστική αναστολή ο αναστολέας, επειδή μοιάζει με το υπόστρωμα, το συναγωνίζεται για την κατάληψη θέσεων του ενεργού κέντρου με αποτέλεσμα : Να αυξάνεται η Km του ενζύμου ως προς το υπόστρωμα (μειώνεται η συγγένειά τους εξαιτίας της παρέμβασης του αναστολέα). Η Vmax παραμένει αμετάβλητη (σχήμα 4.6)

Μη συναγωνιστική αναστολή :

Μη συναγωνιστική αναστολή Ο μη-συναγωνιστικός αναστολέας προσδένεται σε περιοχή του ενζύμου διαφορετική από το ενεργό κέντρο . Αυτό έχει ως αποτέλεσμα να τροποποιείται η τρισδιάστατη δομή του ενζύμου και να μην μπορεί να δεσμεύσει το υπόστρωμα αποτελεσματικά. Δεν είναι αναγκαίο ο μη-συναγωνιστικός αναστολέας να έχει παρόμοιο σχήμα με αυτό του υποστρώματος. Η έκταση της μη-συναγωνιστικής αναστολής εξαρτάται από: τη συγκέντρωση του αναστολέα, τη συγγένεια του ενζύμου ως προς τον αναστολέα .

Slide 20:

Σχήμα 4.7 . Διάγραμμα μη-συναγωνιστικής αναστολής. Η πράσινη καμπύλη αντιστοιχεί σε αντίδραση απουσία αναστολέα, ενώ η κόκκινη παρουσία μη-συναγωνιστικού αναστολέα. Κατά τη μη-συναγωνιστική αναστολή : η Km του ενζύμου ως προς το υπόστρωμα μένει η ίδια (δε μεταβάλλεται η συγγένεια ενζύμου - υποστρώματος), ενώ αλλάζει η Vmax (σχήμα 4.7)

Ρύθμιση με ανάδραση:

Ρύθμιση με ανάδραση Μέσα στο κύτταρο παράγονται διαρκώς εκατοντάδες ενώσεις. Σε πολλές περιπτώσεις η σύνθεση μίας ουσίας απαιτεί μία σειρά ενζυμικών αντιδράσεων. Το κύτταρο πρέπει να είναι σε θέση να ελέγχει την παραγωγή των συστατικών και να επεμβαίνει στη σύνθεσή τους ανάλογα με τις ανάγκες του . Ας θεωρήσουμε την ακόλουθη αλυσίδα αντιδράσεων: Εάν η συγκέντρωση του προϊόντος Δ υπερβεί μία τιμή , το Δ μπορεί να δράσει ως αναστολέας του ενζύμου Ε 1 , με αποτέλεσμα το Α να μη μετατρέπεται σε Β και τελικά να μην παράγεται το Δ. Το φαινόμενο κατά το οποίο το προϊόν μίας αντίδρασης αναστέλλει τη σύνθεσή του, καλείται ρύθμιση με ανάδραση .

Αλλοστερικές επιδράσεις:

Αλλοστερικές επιδράσεις Ορισμένες ενώσεις δρουν ως ρυθμιστές ενός ενζύμου και μπορεί να αναστέλλουν ή να ενεργοποιούν το συγκεκριμένο ένζυμο. Οι ενώσεις αυτές ονομάζονται αλλοστερικοί τροποποιητές και δεσμεύονται στο αλλοστερικό κέντρο του ενζύμου, το οποίο μπορεί να είναι όχι μόνο μακριά από το ενεργό κέντρο αλλά και σε άλλη υπομονάδα . Η δημιουργία του συμπλέγματος ενζύμου - αλλοστερικού τροποποιητή δεν ενεργοποιεί κάποια χημική αντίδραση, αλλά προκαλεί μία ελαφρά τροποποίηση στη δομή του ενζύμου. Αυτή η τροποποίηση ονομάζεται αλλοστερική μετάπτωση και μεταβάλλει τη χωροδιάταξη του ενεργού κέντρου , με αποτέλεσμα να μεταβάλλεται η βιολογική δράση του ενζύμου. Ο αλλοστερικός τρο ποποιητής δε δεσμεύεται στο ίδιο κέντρο με το υπόστρωμα ούτε συμμετέχει σε χημική αντίδραση, οπότε δεν είναι απαραίτητο η δομή του να μοιάζει με τη δομή του υποστρώματος

Ισοένζυμα :

Ισοένζυμα Υπάρχουν ένζυμα που καταλύουν την ίδια αντίδραση , αλλά μπορεί να διαφέρουν τόσο στην πρωτοταγή τους δομή, όσο και σε ορισμένες φυσικές και χημικές τους ιδιότητες. Αυτά τα ένζυμα ονομάζονται ισοένζυμα και είναι προϊόντα διαφορετικών γονιδίων. Παράδειγμα πολύ καλά μελετημένων ισοενζύμων είναι οι πέντε τύποι της γαλακτικής αφυδρογονάσης .

Συνένζυμα και προσθετικές ομάδες:

Συνένζυμα και προσθετικές ομάδες Όπως αναφέραμε στην αρχή του κεφαλαίου, πολλά ένζυμα, για να δράσουν, χρειάζονται ένα μικρό οργανικό μόριο, το συνένζυμο. Πολλές φορές ως συνώνυμη έννοια για το συνένζυμο χρησιμοποιείται ο όρος προσθετική ομάδα , παρ όλο που υπάρχει διαφορά μεταξύ των δύο αυτών εννοιών. Οι προσθετικές ομάδες είναι οργανικές ενώσεις πολύ ισχυρά δεμένες πάνω στα ένζυμα, οι οποίες δεν μπορούν να απομακρυνθούν. Παράδειγμα προσθετικής ομάδας είναι το μόριο της αίμης , που απαντάται στο κυτόχρωμα (πρωτεΐνη μεταφοράς ηλεκτρονίων) και την καταλάση (καταλύει τη διάσπαση του υπεροξειδίου του υδρογόνου). Τα συνένζυμα είναι οργανικές ενώσεις χαλαρά δεμένες στα ένζυμα, οι οποίες απομακρύνονται εύκολα. Σχεδόν όλα τα συνένζυμα περιέχουν στο μόριό τους φωσφορικό οξύ . Επίσης πολλά συνένζυμα έχουν σχέση με βιταμίνες.

οξειδοαναγωγικές αντιδράσεις:

οξειδοαναγωγικές αντιδράσεις συνένζυμα των  οξειδοαναγωγικών αντιδράσεων NAD + NADP + FAD. Πολύτιμο συνένζυμο είναι και η τριφωσφορική αδενοσίνη (ΑΤΡ), το γνωστό μας ενεργειακό νόμισμα του κυττάρου.

NAD+, NADP+ FAD:

NAD + , NADP + FAD Τα ένζυμα που μεταφέρουν υδρογόνο χρησιμοποιούν ως συνένζυμα οργανικές ενώσεις που παράγονται από βιταμίνες του συμπλέγματος Β . Αυτά τα συνένζυμα δρουν ως φορείς υδρογόνου και ηλεκτρονίων και τα κυριότερα από αυτά είναι NAD + , NADP + FAD.

ΑΤΡ:

ΑΤΡ Το ΑΤΡ αποτελείται από το σάκχαρο ριβόζη , τη βάση αδενίνη και τρεις φωσφορικές ομάδες. Συμμετέχει σε πολλές αντιδράσεις ως δότης διάφορων ομάδων του μορίου του. Ο πιο σημαντικός ρόλος του ΑΤΡ είναι η φωσφορυλίωση διάφορων υποστρωμάτων . Η φωσφορυλίωση (δηλαδή η προσθήκη φωσφορικών ομάδων σε ένα υπόστρωμα) είναι μία αντίδραση που καταλύεται από μία ομάδα ενζύμων, τα οποία ονομάζονται φωσφοκινάσες .

Βιταμίνες:

Βιταμίνες Οι βιταμίνες είναι μία ομάδα οργανικών ενώσεων οι οποίες είναι απαραίτητες στον οργανισμό σε πολύ μικρές ποσότητες . Ο οργανισμός προμηθεύεται τις βιταμίνες από τις τροφές . Τα ποσά των βιταμινών που χρειάζεται ο οργανισμός είναι πολύ μικρότερα από τα ποσά των πρωτεϊνών, των λιπιδίων και των υδατανθράκων, όμως και η ποσότητα των βιταμινών στις τροφές είναι πολύ μικρότερη από τις ποσότητες των άλλων συστατικών. Μία ισορροπημένη διατροφή παρέχει στον οργανισμό όλες τις βιταμίνες που χρειάζεται. Υδατοδιαλυτές Η βιταμίνη C, καθώς και οι οκτώ βιταμίνες του συμπλέγματος Β, είναι υδατοδιαλυτές . Λιποδιαλυτές Οι βιταμίνες A, D, Ε και Κ είναι λιποδιαλυτές..

authorStream Live Help