ENZIMAS 2013

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By: jhon_asencios (59 month(s) ago)

muy buena presentacion como la puedo bajar

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enzimas:

enzimas

ENZIMAS:

ENZIMAS ENZIMAS. NATURALEZA QUÍMICA Y PROPIEDADES.(S)** ENZIMAS. MECANISMO DE ACCIÓN.(s)** CINÉTICA ENZIMÁTICA.FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD DE LAS ENZIMAS. CLASIFICACIÓN.(s) REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA. ACTIVACIÓN. ENZIMAS ALOSTÉRICAS. INHIBICIÓN ENZIMÁTICA: CONCEPTO Y TIPOS(s)* LOS COENZIMAS Y LAS VITAMINAS.

¿Qué es un catalizador?:

¿Qué es un catalizador? Un catalizador es cualquier sustancia que acelera la velocidad de una reacción, pero sin participar químicamente en ella. Por ejemplo, la descomposición del peróxido de hidrógeno a agua y oxígeno es extremadamente lenta, pero la adición de ión férrico acelera la reacción.

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¿Cómo aumentar la velocidad de las reacciones químicas en los seres vivos?

enzimas:

enzimas Son proteínas globulares Son BIOCATALIZADORES Aumentan la velocidad de las reacciones químicas En condiciones fisiológicas( Tª y pH)

enzimas:

enzimas Se unen de forma específica (geométrica) A moléculas denominadas SUSTRATOS Éstos sufren modificaciones Y se transforman en PRODUCTOS Sustrato s: moléculas sobre la que actúa en enzima Moléculas que se obtienen a partir del sustrato después de la reacción.

ENZIMAS:

ENZIMAS La unión del sustrato al producto se hace por una zona específica: CENTRO ACTIVO . Enzima Sustrato Complejo Enzima-sustrato Enzima Productos Es geométricamente complementaria al sustrato.

enzima:

enzima El centro activo es la superficie por donde se une la enzima al sustrato Es dónde tiene lugar la reacción (catálisis)

Centro activo.:

Centro activo.

Naturaleza química:

Naturaleza química Todas las enzimas son proteínas globlares Formada por una cadena Formada por varias cadenas Excepción: RIBOZIMAS Formados por ARN Cesch Altman Premio Nobel 1989

ribozimas:

ribozimas Son enzimas formados por ARN Necesarias para la expresión de los genes Ejm : los ARN pequeños nucleares.

enzimas:

enzimas HOLOPROTEÍNAS Pueden ser Si están formadas sólo por aminoácidos. HETEROPROTEÍNAS (Enzimas complejos) Si tienen una parte proteica Una parte no proteíca

Enzimas complejos:

Enzimas complejos APOENZIMA Parte proteica del enzima D a la forma a la enzima y permite la unión con el sustrato. Parte no proteíca Grupo prostético Unido al enzima de forma covalente Cofactor No unido permanente Ion metálico COENZIMA Molécula orgánica holoenzima

ENZIMAS:

ENZIMAS

ENZIMAS:

ENZIMAS

ENZIMAS:

ENZIMAS

ENZIMAS:

ENZIMAS

ENZIMAS:

ENZIMAS CENTRO ACTIVO Lugar donde se une el sustrato y dónde tiene lugar la catálisis. CENTRO REGULADOR Se unen sustancias que activan o inhiben el enzima.

Propiedades de las enzimas:

Propiedades de las enzimas Aceleran la velocidad de la reacción No se consumen en el trascurso de la reacción.

Propiedades de las enzimas:

Propiedades de las enzimas Son específicas Debido a su estructura tridimensional Distinguen esteroisómeros Actúan a pH y Tª fisiológicas Peso molecular elevado Regulables Cantidad enzima Activación Inhibición

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Tabla 3.1 - Diferencias entre catalizadores biológicos y químicos Biológicos Químicos Son específicos para una determinada reacción química o para un grupo de reacciones químicas a para un sustrato o grupo de sustratos. Aceleran cualquier reacción inespecíficamente. Son proteínas mayoritariamente ( hay ARN ( Ribozimas ) con función enzimática). Son sustancias simples finamente divididas. Son saturables No son saturables. Son altamente eficaces (son eficaces en bajas concentraciones). Son medianamente eficaces. Puede ser regulada su actividad catalítica. No pueden ser regulados. Son termolábiles y su actividad puede variar también de acuerdo al pH del medio. No son termolábiles ni se alteran con cambios de pH.

Mecanismo de acción:

Mecanismo de acción Una reacción química se produce por rotura de enlaces del SUSTRATO para formar nuevos enlaces que den lugar al PRODUCTO.

Mecanismo acción:

Mecanismo acción Estado de transición : aquél que tiene debilitado sus enlaces y tiene más probabilidad de convertirse en producto. Energía de activación. Energía necesaria para alcanzar el estado de activación.

Mecanismo de acción:

Mecanismo de acción

Mecanismo de acción:

Mecanismo de acción ¿ Qué hacen las enzimas? Las enzimas fuerzan los enlaces Hacen que la energía de activación sea menor La velocidad de la reacción es mayor.

Mecanismo acción:

Mecanismo acción La energía de activación necesaria es mayor sin enzima que con enzima. Aprender bien la gráfica.

Mecanismo de acción:

Mecanismo de acción

Mecanismo de acción:

Mecanismo de acción Sin enzimas : Para aumentar la velocidad, hay que aumentar temperatura ( nº de obreros ) Con enzimas: Disminuyen la energía necesaria.

Mecanismo de acción:

Mecanismo de acción SIN ENZIMAS CON ENZIMAS

ENZIMAS:

ENZIMAS

ETAPAS DE ACTUACIÓN DE LAS ENZIMAS:

ETAPAS DE ACTUACIÓN DE LAS ENZIMAS E + S E S El sustrato se une al enzima Se forma el complejo ES E P El sustrato se transforma en producto E + P El producto y la enzima se liberan. La enzima queda intacta para actuar de nuevo.

Mecanismo de acción 1. el sustrato se une a la enzima.:

Mecanismo de acción 1 . el sustrato se une a la enzima . E + S E S La unión se hace por el centro activo Etapa reversible Es la fase más lenta

Mecanismo de acción el sustrato se une a la enzima:

Mecanismo de acción el sustrato se une a la enzima La unión se realiza entre los radicales de los Aa del centro activo y el sustrato. Se fija al por enlaces débiles Produce la catálisis

Centro activo:

Centro activo Es una zona pequeña del enzima. Tiene forma de hueco donde encaja el sustrato: especificidad. Formado por Aa lejanos en la cadena peptídica. Las cadenas laterales de los Aa forman enlaces débiles con el sustrato. También se unen a él los cofactores

Acción de los coenzimas:

Acción de los coenzimas Los coenzimas colaboran en el proceso Dan energía Dan electrones Intervienen en la catálisis

Tipos de Aa del centro activo:

Tipos de Aa del centro activo Aa estructurales No se unen al sustrato. Dan forma geométrica al centro activo. Aa de fijación Establecen enlaces débiles con el sustrato y lo fijan. Aa catalíticos Se unen al sustrato y fuerzan la catálisis.

Modelos unión e-s:

Modelos unión e-s LLAVE CERRADURA Fischer 1894 AJUSTE INDUCIDO Kosland 1958

Modelo fischer: llave-cerradura.:

Modelo fischer : llave-cerradura. La enzima (cerradura) posee un centro activo complementario con el sustrato Encaja como la llave-cerradura. Explica especificidad. No explica la catálisis.

Modelo llave-cerradura.:

Modelo llave-cerradura.

Modelo ajuste inducido (kosland).:

Modelo ajuste inducido ( kosland ). El centro activo no es exactamente complementario Se modifica para adaptarse al sustrato como la mano al guante. Explica especificidad. Explica la catálisis. ES EL MODELO ACTUAMENTE ACEPTADO

Modelos unión e-s:

Modelos unión e-s

Ajuste inducido:

Ajuste inducido

ETAPAS DE ACTUACIÓN DE LAS ENZIMAS:

ETAPAS DE ACTUACIÓN DE LAS ENZIMAS E + S E S El sustrato se une al enzima Se forma el complejo ES E P El sustrato se transforma en producto E + P El producto y la enzima se liberan. La enzima queda intacta para actuar de nuevo.

CINÉTICA ENZIMÁTICA:

CINÉTICA ENZIMÁTICA Estudia la VELOCIDAD de las reacciones químicas catalizadas por enzimas Amilasa Almidón Maltosa gr maltosa/unida de tiempo La velocidad de una reacción es la cantidad de sustrato transformado por unidad de tiempo.

Cinética enzimática velocidad/sustrato:

Cinética enzimática velocidad/sustrato Si representamos la velocidad de una reacción a diferentes concentraciones de sustrato. Obtenemos la siguiente gráfica

Cinética enzimática velocidad/sustrato:

Cinética enzimática velocidad/sustrato A bajas concentraciones sustrato La velocidad aumenta A más sustrato, más posibilidad de que se encuentren con la enzima

Cinética enzimática velocidad/sustrato:

Cinética enzimática velocidad/sustrato A altas concentraciones sustrato La velocidad deja de crecer: VELOCIDAD MÁXIMA Enzima saturada : todas las enzimas están ocupadas E-S

Cinética enzimática.:

Cinética enzimática. Maud Menten Leonor Michaelis Constante de Michaelis - Menten . La gráfica se representa por la ecuación de Michaelis-Menten

Cinética enzimática:

Cinética enzimática La Km es la concentración de sustrato a la que la velocidad es la mitad de la máxima Es característica de cada enzima Mide la afinidad del enzima por el sustrato.

Cinética enzimática:

Cinética enzimática Km Km alta Menor afinidad Se necesita más sustrato para alcanzar la velocidad semimáxima Km baja Mayor afinidad Se necesita menos sustrato para alcanzar la velocidad semimáxima

ENZIMAS Cinética enzimática:

ENZIMAS Cinética enzimática Es la concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima. Es una medida de la afinidad de la enzima por el sustrato: K M alta  AFINIDAD baja

Factores que afectan a la actividad enzimas.:

Factores que afectan a la actividad enzimas. Concentración sustrato. pH. Tª Inhibidores Activadores

Factores que afectan a la actividad enzimas.:

Factores que afectan a la actividad enzimas. Concentración sustrato. Al aumentar la concentración sustrato aumenta la velocidad. Hay más centros activos ocupados A altas concentraciones de la velocidad es constante ( Vmax ). Todas las enzimas están unidas al S. La enzima está saturada.

Factores que afectan a la actividad enzimas.:

Factores que afectan a la actividad enzimas. pH. Toda enzima tiene un pH óptimo Por debajo y encima de éste baja la actividad enzimática Cambios de carga y desnaturalización del enzima

Factores que afectan a la actividad enzimas.:

Factores que afectan a la actividad enzimas. Tª Toda enzima tiene un Tª óptima Por debajo baja la actividad enzimática lentamente Disminuyen los movimientos moléculas. Por encima baja la actividad enzimática bruscamente Se desnaturaliza.

Mecanismos celulares para aumentar la actividad enzimática:

Mecanismos celulares para aumentar la actividad enzimática Compartimentalización celular Se separan las rutas metabólicas y se concentran las enzimas Reacciones en cascadas El producto de una reacción es la enzima de la siguiente Aumenta el producto obtenido Complejos multienzimáticos Agrupaciones de enzimas de una ruta metabólica Inclusión en membranas

Regulación actividad enzimática:

Regulación actividad enzimática ACTIVACIÓN I NHIBICIÓN IRREVERSIBLE Por enlaces covalentes Venenos REVERSIBLE Competitiva Se une al centro activo Vmax constante No competitiva Km cte Se une a otro sitio ENZIMAS ALOSTÉRICAS ZIMÓGENOS

Activación enzimática:

Activación enzimática El activador se une a la enzima inactiva Provoca el cambio del centro activo y la activa. Cationes El mismo producto

Inhibición enzimática:

Inhibición enzimática El inhibidor disminuye la actividad del enzima Puede ser I ón Molécula orgánica Producto Cuando hay producto no se fabrica más

Inhibición enzimática:

Inhibición enzimática

Inhibición irreversible.:

Inhibición irreversible. El inhibidor se une covalentemente al enzima La inutiliza de forma permanente Son venenos. Gas sarín ( inhibe enzimas implicadas en el impulso nervioso ) Cinuro ( Inhibidor de la citocromooxidasa . Enzima de la respiración celular ) Penicilina ( inhibe la enzima que fabrica la pared de las bacterias. )

Inhibición enzimática:

Inhibición enzimática

Inhibición reversible:

Inhibición reversible El inhibidor se une al enzima por enlaces débiles La enzima recupera su actividad cuando se elimina el inhibidor TIPOS COMPETITIVA NO COMPETTIVA El inibidor compite por el sustrato por el centro activo El inibidor NO compite por el sustrato por el centro activo

INHIBIDOR COMPETITIVO:

INHIBIDOR COMPETITIVO El inhibidor compite con el sustrato por el centro activo. El inhibidor es parecido al sustrato. Si se une el inhibidor no entra el sustrato en el sitio activo La inhibición se supera si aumenta la concentración de sustrato.

INHIBIDOR COMPETITIVO:

INHIBIDOR COMPETITIVO La Vmax se mantiene. La Km aumenta . Disminuye la afinidad de la enzima por el sustrato

Inhibición competitiva:

Inhibición competitiva

Inhibición competitiva:

Inhibición competitiva

Inhibidor no competitivo:

Inhibidor no competitivo El inhibidor no compite por el sustrato El inhibidor no se une al centro activo El inhibidor no se parece al sustrato La unión cambia la forma del sitio activo y hace que el sustato no pueda unirse al enzima Si aumentamos la cantidad de sustrato la inhibición no se supera

Inhibición no competitiva:

Inhibición no competitiva No se altera la K ( la afinidad del enzima por el sustrato) La Vmax disminuye

Inhibición enzimática:

Inhibición enzimática

ENZIMAS ALOSTÉRICAS:

ENZIMAS ALOSTÉRICAS Las enzimas muy susceptibles de regulación

Enzimas alostéricas “Otro sitio” :

Enzimas alostéricas “Otro sitio” Estado T Enzima inactiva. Inhibidor Sustrato Activador S on enzimas que cambian su forma al unirse a una molécula (modulador, que puede ser activador o inhibidor), lo que produce su cambio de afinidad por la unión del sustrato. Estado R Enzima activa.

Enzimas alostéricas:

Enzimas alostéricas Estado T Enzima inactiva. Inhibidor Sustrato Activador Esta acción “a distancia” de la unión de un ligando en otro sitio de la molécula es lo que se denomina ALOSTERISMO. Estado R Enzima activa.

Enzimas alostéricas:

Enzimas alostéricas Estado T Enzima inactiva. Inhibidor Sustrato Activador Presentan dos formas diferentes : Inactiva (T) y activa (R). Se pasa de una a otra por la acción de moduladores. Estado R Enzima activa.

Características de las enzimas alostéricas:

Características de las enzimas alostéricas Poseen más de un centro de unión a moléculas Centro activo Centro activo Sitio regulador Sitio regulador En la mayoría de los casos, tienen varias subunidades.

Características enzimas alostéricas:

Características enzimas alostéricas Presentan cooperativismo Una unidad se une al modulador El cambio se trasmite al resto de las unidades LEY DEL TODO O NADA

Características Enzimas alostéricas:

Características Enzimas alostéricas Tienen cinética sigmoidea con respecto al sustrato Con poca variación de producto, se produce un gran cambio en la actividad de la enzima

FUNCIÓN ENZIMAS ALOSTÉRICAS:

FUNCIÓN ENZIMAS ALOSTÉRICAS Catalizan reacciones importantes de las rutas metabólicas Al comienzo de la ruta En las ramificaciones

Función enzimas alostéricos :

Función enzimas alostéricos RETROINHIBICIÓN El producto final inhibe a la enzima INDUCCIÓN ENZIMÁTICA El sustrato activa el enzima

NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS:

NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS SUSTRATO - COENZIMA - FUNCIÓN- ASA Piruvato -NADH-deshidrogenasa Denominación propia. Pepsina Nomenclatura numérica 2.7.1.1 Clase Subclase División Enzima

NOMENCLATURA :

NOMENCLATURA

Tipos de enzimas:

Tipos de enzimas OXIDORREDUCTASAS TRANSFERASAS HIDROLASAS LIASAS ISOMERASAS SINTASAS

1.OXIDORREDUCTASAS:

1.OXIDORREDUCTASAS Catalizan reacciones de oxidación o reducción del sustrato DESHIDROGENASAS Separan átomos de H del sustrato Utilizan coenzimas NAD+, FAD OXIDASAS Oxidan el sustrato al aceptar electrones La citocromo oxidasa de la cadena respiratoria

2.transferasas:

2.transferasas Transfieren grupos de un sustrato a otro sin que en ningún momento queden libres los grupos. TRANSAMINASAS Transfiere grupos amino TRANSCARBOXILASA Transfiere grupos CARBOXILO QUINASAS Transfiere grupos CARBOXILO TRANSFIEREN FOSFATOS.

3.HIDROLASAS:

3.HIDROLASAS Rompen enlaces por la adicción de agua. Peptidasas , disacarasas , esterasas …

4. liasas:

4. liasas Separan grupos sin intervención de agua originando dobles enlaces Añaden grupos (CO 2 , H 2 O, NH 2 ) a moléculas con dobles enlaces. DESAMINASAS Eliminan grupos aminos AMINASAS Añade grupos amino HIDRATASAS Añade agua eliminando dobles enlaces.

5.isomerasas:

5.isomerasas Catalizan reacciones de cambo de posición de grupos en la molécula.

6. Sintasas o ligasas:

6. Sintasas o ligasas Unen moléculas o grupos por la energía del ATP. POLIMERASAS

QUIÉN ES QUIÉN:

QUIÉN ES QUIÉN TRANSFERASA LIASA SINTASA HIDROLASA OXIDORREDUCTASA ISOMERASA

ENZIMAS Coenzimas:

ENZIMAS Coenzimas

coenzimas:

coenzimas Son cofactores orgánicos. Moléculas que se unen al enzima en el momento de la reacción. Actúan como dadores o aceptores de grupos químicos

Características coenzimas:

Características coenzimas Se modifican en el trascurso de la reacción Se gastan en la reacción No son específicos Un coenzima puede actuar con muchas apoenzimas diferentes. Muchos coenzimas son vitaminas

Tipos de coenzimas:

Tipos de coenzimas

Coenzimas oxidorreducción:

Coenzimas oxidorreducción Transportan: 1 H+ y 2 e- Transportan: 2 H+ y 2 e-

Coenzimas Piridín nucleótidos:

Coenzimas Piridín nucleótidos

Piridín nucleótidos:

Piridín nucleótidos Derivados vitamina B3. Transportan 1 H+ y 2 e-.

Flavín nucleótidos:

Flavín nucleótidos Derivados de B2. Son FAD y FMN.

Coenzimas transferencia:

Coenzimas transferencia ATP: TRANSFIERE GRUPOS FOSFATOS Y ENERGÍA .

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Coenzima A: transporta grupos acilos.

Coenzimas transferencia:

Coenzimas transferencia BIOTINA (vitamina H o B8): Transfiere grupos carboxilos.

Pirofosfato de tiamina:

Pirofosfato de tiamina Vitamina B 1 . Transfiere grupos aldehídos (importante en metabolismo glúcidos y lípidos) Coenzima de descarboxilasas y enzima que trasfieren grupos aldehídos.

VITAMINAS:

VITAMINAS Son Glúcidos, lípidos o nucleótidos que actúan como coenzimas y Son nutrientes esenciales. Son imprescindibles en procesos metabólicos, para el desarrollo y crecimiento de un organismos y el mantenimiento de los tejidos. Se necesitan en muy pequeña cantidad. Son sustancias lábiles, que se alteran con facilidad con los cambios de temperatura, luz o almacenamientos prolongados. En ocasiones se ingieren en forma de PROVITAMINAS El déficit de vitaminas en la dieta, puede generar trastornos y enfermedades, incluso la muerte, que se denomina AVITAMINOSIS, si la carencia es total, e HIPOVITAMINOSIS, si la carencia es parcial.

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TIPOS DE VITAMINAS

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TIPOS DE VITAMINAS

Vitaminas liposolubles:

Vitaminas liposolubles

Vitamina a o retinol:

Vitamina a o retinol Fuente : Vegetales coloreados, leche, huevos, hígado (abundante en pescados azules Función: Antioxidante. Protege los ejidos epiteliares . Necesaria para la visión (regeneración rodopsina ) Trastorno: Ceguera nocturna. Degeneración epitelios. Xerolftalmia (córnea opaca) Hipervitaminosis: Caida pelo Cefaleas

xeroftalmia:

xeroftalmia

Vitamina d, calciferol:

Vitamina d, calciferol Fuente : huevos, leche, mantequilla y pescados. Función: Regula la absorción de calcio en el intestino Trastorno: Niños: Raquitismo. Adultos: Osteomalacia Hipervitaminosis: Trastornos digestivos. Calcificaciones.

raquitismo:

raquitismo

Osteomalacia:

Osteomalacia

Vitamina e, tocoferol:

Vitamina e, tocoferol Fuente : aceites vegetales y semillas. Huevo. Función: Antioxidante. Protege ácidos grasos insaturados Retarda el envejecimiento . Roedores: fertilidad. Trastorno: Envejecimiento. Esterilidad en roedores.

Vitamina k:

Déficit Vitamina k Transtornos:Hemorragias .

Vitaminas hidrosolubles:

Vitaminas hidrosolubles

Vitamina c:

Vitamina c Fuente: Abundante en cítricos. Acción fisiológica (función): -Es un agente antioxidante , -Actúa como coenzima en la síntesis del colágeno . -Estimula las defensas contra las infecciones . Déficit (alteraciones carenciales): -Hinchamientos y hemorragias en las encías, con caída de dientes ( Escorbuto ). -Hemorragias en los capilares. -Mayor propensión a las infecciones.

escorbuto:

escorbuto

Vitamina b1 o tiamina:

Vitamina b1 o tiamina Fuente: -Es abundante en las envolturas de cereales (cáscara de arroz,...) y legumbres, donde se encuentra de forma inactiva (tiamina). Acción fisiológica (función): -Es un coenzima de las descarboxilasas . -Desempeñan un papel fundamental en el metabolismo oxidativo de los glúcidos y lípidos, es decir, en la producción de energía. Déficit (alteraciones carenciales): -Degeneración de las neuronas,que se manifiesta en una debilidad muscular, hipersensibilidad, pérdida de reflejos, insuficiencia cardíaca, falta de apetito, edemas y, en casos extremos, la muerte. Este cuadro sintomático es conocido como BERIBERI .

Vitamina b2 o riboflavina:

Déficit : Dermatitis y lesiones de las mucosas (lengua, labios, córnea, comisuras de la boca,...) Vitamina b2 o riboflavina

Vitamina B3 o niacina:

Vitamina B3 o niacina

Vitamina B5:

Vitamina B5 Función: Forma parte del coenzima A. Interviene en el ciclo de Krebs y en la oxidación ácidos grasos. Transfiere grupos acilos. Trastornos: Poco frecuente. Salvo exceso de fibra en dieta.

Vitamina b6 o piridoxina:

Vitamina b6 o piridoxina Función: Coenzima transaminasas. Actúa metabolismo aminoácidos. Trastornos: dermatitis, caída pelo, anemia.

Vitamina b8 o biotina:

Vitamina b8 o biotina Función: Coenzima carboxilasas. Trastornos: Dermatitis. Anemia. Trastornos musculares.

Vitamina b9 o ácido fólico:

Vitamina b9 o ácido fólico Función: Coenzima necesaria para la síntesis ácidos nucleicos. Participa en el metabolismo del ADN y ARN y en la síntesis de proteínas. -Es un factor antianémico , porque es necesaria para la formación de las células sanguíneas, concretamente, de los glóbulos rojos. Trastornos: Anemia

Vitamina b12 o cianocobalamina:

Vitamina b12 o cianocobalamina Función: Coenzima necesaria para transferencia alquilos . -Interviene metabolismo de ácidos nucleicos. Participa en el mantenimiento de la vaina de mielina. Trastornos: - Escasez y anormalidad en la formación de glóbulos rojos (Anemia perniciosa ). Psicosis , degeneración nerviosa , úlceras en la lengua y despigmentación en las manos (sólo afecta a las personas de color ).

Déficit B12:

Déficit B12

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