logging in or signing up ENZIMAS 2010 mdmunozc01 Download Post to : URL : Related Presentations : Share Add to Flag Embed Email Send to Blogs and Networks Add to Channel Uploaded from authorPOINT lite Insert YouTube videos in PowerPont slides with aS Desktop Copy embed code: (To copy code, click on the text box) Embed: URL: Thumbnail: WordPress Embed Customize Embed The presentation is successfully added In Your Favorites. Views: 88 Category: Entertainment License: All Rights Reserved Like it (0) Dislike it (0) Added: November 08, 2011 This Presentation is Public Favorites: 0 Presentation Description No description available. Comments Posting comment... Premium member Presentation Transcript enzimas: enzimas¿para qué?: ¿para qué? ¿Cómo aumentar la velocidad de las reacciones químicas en los seres vivos?ENZIMAS: ENZIMAS ENZIMAS. NATURALEZA QUÍMICA Y PROPIEDADES.(S)** ENZIMAS. MECANISMO DE ACCIÓN.(s)** CINÉTICA ENZIMÁTICA.FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD DE LAS ENZIMAS. CLASIFICACIÓN.(s) REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA. ACTIVACIÓN. ENZIMAS ALOSTÉRICAS. INHIBICIÓN ENZIMÁTICA: CONCEPTO Y TIPOS(s)* LOS COENZIMAS Y LAS VITAMINAS.5.1.B.-CARACTERÍSTICAS ENZIMAS: • EXCEPCIÓN: RIBOZIMAS. E n 1982, Thomas Cech, y Sidney Altman las descubrieron. No eran proteínas, sino ARN. En 1989 les concedieron el premio Nobel de Química 5.1.B.-CARACTERÍSTICAS ENZIMASENZIMAS: ENZIMAS Llevan a cabo su función uniéndose de forma específica al sustrato y los convierten en productosENZIMAS: ENZIMAS La unión al sustrato se hace en una zona específica: EL CENTRO ACTIVO.ENZIMAS: ENZIMASCentro activo.: Centro activo.ENZIMAS: ENZIMAS NATURALEZA QUÍMICA DE LAS ENZIMAS APOENZIMA: es la parte proteica de la enzima despojada de los cofactores o grupos prostéticos. La apoenzima es catalíticamente inactiva. COFACTOR: son iones metalicos o moleculas organicas , estos son el componente no proteico y de bajo peso molecular que requiere el apoenzima para su actividad. iones metálicos = metaloenzima moleculas orgánicas = coenzimas cofactorENZIMAS: ENZIMASENZIMAS: ENZIMASENZIMAS: ENZIMASENZIMAS: ENZIMASENZIMAS: ENZIMASENZIMAS: ENZIMASPropiedades ENZIMAS: Propiedades ENZIMAS Aceleran la velocidad de la reacción. No se consumen en el trascurso de la reacciónPropiedades ENZIMAS: Propiedades ENZIMAS Son específicas. Pueden diferenciar hasta esteroisómeros . Se debe al encaje tridimensional.Propiedades ENZIMAS: Propiedades ENZIMAS Actúan a temperatura y pH y fisiológico Son de bajo peso molecular Son regulables.Slide 23: Tabla 3.1 - Diferencias entre catalizadores biológicos y químicos Biológicos Químicos Son específicos para una determinada reacción química o para un grupo de reacciones químicas a para un sustrato o grupo de sustratos. Aceleran cualquier reacción inespecíficamente. Son proteínas mayoritariamente ( hay ARN ( Ribozimas ) con función enzimática). Son sustancias simples finamente divididas. Son saturables No son saturables. Son altamente eficaces (son eficaces en bajas concentraciones). Son medianamente eficaces. Puede ser regulada su actividad catalítica. No pueden ser regulados. Son termolábiles y su actividad puede variar también de acuerdo al pH del medio. No son termolábiles ni se alteran con cambios de pH.ENZIMAS: mecanismo acción.-: ENZIMAS: mecanismo acción .- Se denomina estado de transición o estado activado, aquél en el que la molécula de sustrato tiene debilitados sus enlaces y tiene más probabilidad de convertirse en producto.ENZIMAS: mecanismo acción.-: ENZIMAS: mecanismo acción .- La energía necesaria para alcanzar el estado de activación se denomina ENERGIA DE ACTIVACIÓN.ENZIMAS: mecanismo acción.-: ENZIMAS: mecanismo acción .- Las enzimas lo que hacen es bajar la energía de activación. Con lo que aceleran la velocidad de la reacción.ENZIMAS: ENZIMASENZIMAS: ENZIMASENZIMAS: ENZIMASENZIMAS: ENZIMASENZIMAS: ENZIMASENZIMAS: ENZIMASENZIMAS: ENZIMAS1. El enzima se une al sustrato: 1. El enzima se une al sustrato La unión se realiza por el centro activo. La etapa es reversible y las más lenta. La unión con el sustrato se hace por los Aa del centro activo.Centro activo: Centro activo Es un zona pequeña. Tiene forma de hueco donde encaja el sustrato. Está formado por Aa lejanos en la cadena que quedan juntos al plegarse. Establecen enlaces débiles con el sustrato También se unen en él los cofactores.ENZIMAS: ENZIMASModelos unión e-s: Modelos unión e-sCinética enzimática: Cinética enzimáticaENZIMAS Cinética enzimática: ENZIMAS Cinética enzimática Es la concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima. Es una medida de la afinidad de la enzima por el sustrato: K M alta AFINIDAD bajaENZIMAS Factores que influyen: ENZIMAS Factores que influyenMECANISMOS PARA AUMENTAR LA EFICACIA ENZIMÁTICA: MECANISMOS PARA AUMENTAR LA EFICACIA ENZIMÁTICA COMPARTIMENTALIZACIÓN CELULAR. REACCIONES EN CASCADAS. COMPLEJOS MULTIENZIMÁTICO. INCLUSIÓN EN MEMBRANAS EXISTENCIA DE ISOENZIMAS.REGULACIÓN ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.: REGULACIÓN ACTIVIDAD ENZIMÁTICA . Activación enzimática. Inhibición enzimática Irreversible Reversible: Competitiva. Acompetitiva Enzimas alostéricas . Modificación covalente Rotura proteolítica de precursores inactivos.ACTIVACIÓN ENZIMÁTICA: ACTIVACIÓN ENZIMÁTICA Un activador es una molécula que al unirse al enzima (inactivo), provoca cambios en su centro activo y hace que funcione. A veces es el mismo sustrato el que actúa como activador.Inhibición enzimática: Inhibición enzimática Un inhibidor es una sustancia que disminuye o anula la actividad de una enzima. Puede ser: Ión Una molécula orgánica. O el producto final de la reacción.Inhibición enzimática: Inhibición enzimática Inhibición irreversible. Inhibición reversible. Competitiva. Acompetitiva.Inhibición irreversible: Inhibición irreversible Cianuro. Inhibe enzimas de la cadena respiratoria (origen: almendras amargas). Penicilina Gas Sarín.ENZIMAS Inhibidor competitivo: ENZIMAS Inhibidor competitivoENZIMAS Inhibidor no competitivo: ENZIMAS Inhibidor no competitivoENZIMAS Inhibidor no competitivo: ENZIMAS Inhibidor no competitivo El inhibidor no compite con el sustrato. Se une en un lugar diferente del centro activo. La unión con el inhibidor puede: cambia la forma del centro activo y hace que el sustrato no pueda unirse al enzima. O no permite la catálisis Este tipo de inhibición no se supera si añadimos más sustratoENZIMAS Inhibidor no competitivo: ENZIMAS Inhibidor no competitivoInhibición enzimática: Inhibición enzimáticaENZIMAS Inhibidor acompetitivo: ENZIMAS Inhibidor acompetitivoENZIMAS enzimas alostéricas: ENZIMAS enzimas alostéricasEnzimas alostéricas: Enzimas alostéricasConcepto de Cooperatividad: Concepto de Cooperatividad La unión de los sustratos al sitio activo de una subunidad produce un cambio conformacional que por contacto físico se transmite a las subunidades vecinas, facilitando las interaccionesCooperatividad de unión de sustrato homoalosterismo: Cooperatividad de unión de sustrato homoalosterismo La enzima que se une al sustrato de forma cooperativa se comporta a bajas concentraciones de sustrato como si se uniera mal al sustrato (Km elevada). Cuando aumentan las concentraciones es cada vez más eficaz. Las enzimas que actúan así regulan las concentraciones de sustrato en valores constantes y contribuyen a la homeostasis. Homoalosterismo extremoNOMENCLATURA : NOMENCLATURAENZIMAS tipos de enzimas: ENZIMAS tipos de enzimasENZIMAS tipos de enzimas: ENZIMAS tipos de enzimasENZIMAS Coenzimas: ENZIMAS CoenzimasENZIMAS Coenzimas: ENZIMAS Coenzimas Un coenzima es un cofactor orgánico . Los coenzimas actúan como dadores o receptores de grupos químicos, es decir, son transportadores de grupos químicos .ENZIMAS Coenzimas: ENZIMAS Coenzimas A diferencia del apoenzima , el coenzima sí se modifica durante la reacción. Los coenzimas no son específicos de un tipo de apoenzima , sino que un mismo coenzima puede actuar con muchos tipo de apoenzimasENZIMAS Coenzimas: ENZIMAS Coenzimas Muchos coenzimas son vitaminas .Tipos de coenzimas: Tipos de coenzimasCoenzimas oxidorreducción: Coenzimas oxidorreducción Transportan: 1 H+ y 2 e- Transportan: 2 H+ y 2 e-Coenzimas Piridín nucleótidos: Coenzimas Piridín nucleótidosPiridín nucleótidos: Piridín nucleótidos Derivados vitamina B3. Transportan 1 H+ y 2 e-.Flavín nucleótidos: Flavín nucleótidos Derivados de B2. Son FAD y FMN.Coenzimas transferencia: Coenzimas transferencia ATP: TRANSFIERE GRUPOS FOSFATOS Y ENERGÍA .Slide 97: Coenzima A: transporta grupos acilos.Coenzimas transferencia: Coenzimas transferencia BIOTINA (vitamina H o B8): Transfiere grupos carboxilos.Pirofosfato de tiamina: Pirofosfato de tiamina Vitamina B 1 . Transfiere grupos aldehídos (importante en metabolismo glúcidos y lípidos) Coenzima de descarboxilasas y enzima que trasfieren grupos aldehídos.VITAMINAS: VITAMINAS Son Glúcidos, lípidos o nucleótidos que actúan como coenzimas y Son nutrientes esenciales. Son imprescindibles en procesos metabólicos, para el desarrollo y crecimiento de un organismos y el mantenimiento de los tejidos. Se necesitan en muy pequeña cantidad. Son sustancias lábiles, que se alteran con facilidad con los cambios de temperatura, luz o almacenamientos prolongados. En ocasiones se ingieren en forma de PROVITAMINAS El déficit de vitaminas en la dieta, puede generar trastornos y enfermedades, incluso la muerte, que se denomina AVITAMINOSIS, si la carencia es total, e HIPOVITAMINOSIS, si la carencia es parcial.Slide 101: TIPOS DE VITAMINASSlide 102: TIPOS DE VITAMINASVitaminas liposolubles: Vitaminas liposolublesVitamina a o retinol: Vitamina a o retinol Fuente : Vegetales coloreados, leche, huevos, hígado (abundante en pescados azules Función: Antioxidante. Protege los ejidos epiteliares . Necesaria para la visión (regeneración rodopsina ) Trastorno: Ceguera nocturna. Degeneración epitelios. Xerolftalmia (córnea opaca) Hipervitaminosis: Caida pelo Cefaleasxeroftalmia: xeroftalmiaVitamina d, calciferol: Vitamina d, calciferol Fuente : huevos, leche, mantequilla y pescados. Función: Regula la absorción de calcio en el intestino Trastorno: Niños: Raquitismo. Adultos: Osteomalacia Hipervitaminosis: Trastornos digestivos. Calcificaciones.raquitismo: raquitismoOsteomalacia: OsteomalaciaVitamina e, tocoferol: Vitamina e, tocoferol Fuente : aceites vegetales y semillas. Huevo. Función: Antioxidante. Protege ácidos grasos insaturados Retarda el envejecimiento . Roedores: fertilidad. Trastorno: Envejecimiento. Esterilidad en roedores.Vitamina k: Déficit Vitamina k Transtornos:Hemorragias .Vitaminas hidrosolubles: Vitaminas hidrosolublesVitamina c: Vitamina c Fuente: Abundante en cítricos. Acción fisiológica (función): -Es un agente antioxidante , -Actúa como coenzima en la síntesis del colágeno . -Estimula las defensas contra las infecciones . Déficit (alteraciones carenciales): -Hinchamientos y hemorragias en las encías, con caída de dientes ( Escorbuto ). -Hemorragias en los capilares. -Mayor propensión a las infecciones.escorbuto: escorbutoVitamina b1 o tiamina: Vitamina b1 o tiamina Fuente: -Es abundante en las envolturas de cereales (cáscara de arroz,...) y legumbres, donde se encuentra de forma inactiva (tiamina). Acción fisiológica (función): -Es un coenzima de las descarboxilasas . -Desempeñan un papel fundamental en el metabolismo oxidativo de los glúcidos y lípidos, es decir, en la producción de energía. Déficit (alteraciones carenciales): -Degeneración de las neuronas,que se manifiesta en una debilidad muscular, hipersensibilidad, pérdida de reflejos, insuficiencia cardíaca, falta de apetito, edemas y, en casos extremos, la muerte. Este cuadro sintomático es conocido como BERIBERI .Vitamina b2 o riboflavina: Déficit : Dermatitis y lesiones de las mucosas (lengua, labios, córnea, comisuras de la boca,...) Vitamina b2 o riboflavinaVitamina B3 o niacina: Vitamina B3 o niacinaVitamina B5: Vitamina B5 Función: Forma parte del coenzima A. Interviene en el ciclo de Krebs y en la oxidación ácidos grasos. Transfiere grupos acilos. Trastornos: Poco frecuente. Salvo exceso de fibra en dieta.Vitamina b6 o piridoxina: Vitamina b6 o piridoxina Función: Coenzima transaminasas. Actúa metabolismo aminoácidos. Trastornos: dermatitis, caída pelo, anemia.Vitamina b8 o biotina: Vitamina b8 o biotina Función: Coenzima carboxilasas. Trastornos: Dermatitis. Anemia. Trastornos musculares.Vitamina b9 o ácido fólico: Vitamina b9 o ácido fólico Función: Coenzima necesaria para la síntesis ácidos nucleicos. Participa en el metabolismo del ADN y ARN y en la síntesis de proteínas. -Es un factor antianémico , porque es necesaria para la formación de las células sanguíneas, concretamente, de los glóbulos rojos. Trastornos: AnemiaVitamina b12 o cianocobalamina: Vitamina b12 o cianocobalamina Función: Coenzima necesaria para transferencia alquilos . -Interviene metabolismo de ácidos nucleicos. Participa en el mantenimiento de la vaina de mielina. Trastornos: - Escasez y anormalidad en la formación de glóbulos rojos (Anemia perniciosa ). Psicosis , degeneración nerviosa , úlceras en la lengua y excesiva pigmentación en las manos (sólo afecta a las personas de color ).Déficit B12: Déficit B12 You do not have the permission to view this presentation. In order to view it, please contact the author of the presentation.
ENZIMAS 2010 mdmunozc01 Download Post to : URL : Related Presentations : Share Add to Flag Embed Email Send to Blogs and Networks Add to Channel Uploaded from authorPOINT lite Insert YouTube videos in PowerPont slides with aS Desktop Copy embed code: (To copy code, click on the text box) Embed: URL: Thumbnail: WordPress Embed Customize Embed The presentation is successfully added In Your Favorites. Views: 88 Category: Entertainment License: All Rights Reserved Like it (0) Dislike it (0) Added: November 08, 2011 This Presentation is Public Favorites: 0 Presentation Description No description available. Comments Posting comment... Premium member Presentation Transcript enzimas: enzimas¿para qué?: ¿para qué? ¿Cómo aumentar la velocidad de las reacciones químicas en los seres vivos?ENZIMAS: ENZIMAS ENZIMAS. NATURALEZA QUÍMICA Y PROPIEDADES.(S)** ENZIMAS. MECANISMO DE ACCIÓN.(s)** CINÉTICA ENZIMÁTICA.FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD DE LAS ENZIMAS. CLASIFICACIÓN.(s) REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA. ACTIVACIÓN. ENZIMAS ALOSTÉRICAS. INHIBICIÓN ENZIMÁTICA: CONCEPTO Y TIPOS(s)* LOS COENZIMAS Y LAS VITAMINAS.5.1.B.-CARACTERÍSTICAS ENZIMAS: • EXCEPCIÓN: RIBOZIMAS. E n 1982, Thomas Cech, y Sidney Altman las descubrieron. No eran proteínas, sino ARN. En 1989 les concedieron el premio Nobel de Química 5.1.B.-CARACTERÍSTICAS ENZIMASENZIMAS: ENZIMAS Llevan a cabo su función uniéndose de forma específica al sustrato y los convierten en productosENZIMAS: ENZIMAS La unión al sustrato se hace en una zona específica: EL CENTRO ACTIVO.ENZIMAS: ENZIMASCentro activo.: Centro activo.ENZIMAS: ENZIMAS NATURALEZA QUÍMICA DE LAS ENZIMAS APOENZIMA: es la parte proteica de la enzima despojada de los cofactores o grupos prostéticos. La apoenzima es catalíticamente inactiva. COFACTOR: son iones metalicos o moleculas organicas , estos son el componente no proteico y de bajo peso molecular que requiere el apoenzima para su actividad. iones metálicos = metaloenzima moleculas orgánicas = coenzimas cofactorENZIMAS: ENZIMASENZIMAS: ENZIMASENZIMAS: ENZIMASENZIMAS: ENZIMASENZIMAS: ENZIMASENZIMAS: ENZIMASPropiedades ENZIMAS: Propiedades ENZIMAS Aceleran la velocidad de la reacción. No se consumen en el trascurso de la reacciónPropiedades ENZIMAS: Propiedades ENZIMAS Son específicas. Pueden diferenciar hasta esteroisómeros . Se debe al encaje tridimensional.Propiedades ENZIMAS: Propiedades ENZIMAS Actúan a temperatura y pH y fisiológico Son de bajo peso molecular Son regulables.Slide 23: Tabla 3.1 - Diferencias entre catalizadores biológicos y químicos Biológicos Químicos Son específicos para una determinada reacción química o para un grupo de reacciones químicas a para un sustrato o grupo de sustratos. Aceleran cualquier reacción inespecíficamente. Son proteínas mayoritariamente ( hay ARN ( Ribozimas ) con función enzimática). Son sustancias simples finamente divididas. Son saturables No son saturables. Son altamente eficaces (son eficaces en bajas concentraciones). Son medianamente eficaces. Puede ser regulada su actividad catalítica. No pueden ser regulados. Son termolábiles y su actividad puede variar también de acuerdo al pH del medio. No son termolábiles ni se alteran con cambios de pH.ENZIMAS: mecanismo acción.-: ENZIMAS: mecanismo acción .- Se denomina estado de transición o estado activado, aquél en el que la molécula de sustrato tiene debilitados sus enlaces y tiene más probabilidad de convertirse en producto.ENZIMAS: mecanismo acción.-: ENZIMAS: mecanismo acción .- La energía necesaria para alcanzar el estado de activación se denomina ENERGIA DE ACTIVACIÓN.ENZIMAS: mecanismo acción.-: ENZIMAS: mecanismo acción .- Las enzimas lo que hacen es bajar la energía de activación. Con lo que aceleran la velocidad de la reacción.ENZIMAS: ENZIMASENZIMAS: ENZIMASENZIMAS: ENZIMASENZIMAS: ENZIMASENZIMAS: ENZIMASENZIMAS: ENZIMASENZIMAS: ENZIMAS1. El enzima se une al sustrato: 1. El enzima se une al sustrato La unión se realiza por el centro activo. La etapa es reversible y las más lenta. La unión con el sustrato se hace por los Aa del centro activo.Centro activo: Centro activo Es un zona pequeña. Tiene forma de hueco donde encaja el sustrato. Está formado por Aa lejanos en la cadena que quedan juntos al plegarse. Establecen enlaces débiles con el sustrato También se unen en él los cofactores.ENZIMAS: ENZIMASModelos unión e-s: Modelos unión e-sCinética enzimática: Cinética enzimáticaENZIMAS Cinética enzimática: ENZIMAS Cinética enzimática Es la concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima. Es una medida de la afinidad de la enzima por el sustrato: K M alta AFINIDAD bajaENZIMAS Factores que influyen: ENZIMAS Factores que influyenMECANISMOS PARA AUMENTAR LA EFICACIA ENZIMÁTICA: MECANISMOS PARA AUMENTAR LA EFICACIA ENZIMÁTICA COMPARTIMENTALIZACIÓN CELULAR. REACCIONES EN CASCADAS. COMPLEJOS MULTIENZIMÁTICO. INCLUSIÓN EN MEMBRANAS EXISTENCIA DE ISOENZIMAS.REGULACIÓN ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.: REGULACIÓN ACTIVIDAD ENZIMÁTICA . Activación enzimática. Inhibición enzimática Irreversible Reversible: Competitiva. Acompetitiva Enzimas alostéricas . Modificación covalente Rotura proteolítica de precursores inactivos.ACTIVACIÓN ENZIMÁTICA: ACTIVACIÓN ENZIMÁTICA Un activador es una molécula que al unirse al enzima (inactivo), provoca cambios en su centro activo y hace que funcione. A veces es el mismo sustrato el que actúa como activador.Inhibición enzimática: Inhibición enzimática Un inhibidor es una sustancia que disminuye o anula la actividad de una enzima. Puede ser: Ión Una molécula orgánica. O el producto final de la reacción.Inhibición enzimática: Inhibición enzimática Inhibición irreversible. Inhibición reversible. Competitiva. Acompetitiva.Inhibición irreversible: Inhibición irreversible Cianuro. Inhibe enzimas de la cadena respiratoria (origen: almendras amargas). Penicilina Gas Sarín.ENZIMAS Inhibidor competitivo: ENZIMAS Inhibidor competitivoENZIMAS Inhibidor no competitivo: ENZIMAS Inhibidor no competitivoENZIMAS Inhibidor no competitivo: ENZIMAS Inhibidor no competitivo El inhibidor no compite con el sustrato. Se une en un lugar diferente del centro activo. La unión con el inhibidor puede: cambia la forma del centro activo y hace que el sustrato no pueda unirse al enzima. O no permite la catálisis Este tipo de inhibición no se supera si añadimos más sustratoENZIMAS Inhibidor no competitivo: ENZIMAS Inhibidor no competitivoInhibición enzimática: Inhibición enzimáticaENZIMAS Inhibidor acompetitivo: ENZIMAS Inhibidor acompetitivoENZIMAS enzimas alostéricas: ENZIMAS enzimas alostéricasEnzimas alostéricas: Enzimas alostéricasConcepto de Cooperatividad: Concepto de Cooperatividad La unión de los sustratos al sitio activo de una subunidad produce un cambio conformacional que por contacto físico se transmite a las subunidades vecinas, facilitando las interaccionesCooperatividad de unión de sustrato homoalosterismo: Cooperatividad de unión de sustrato homoalosterismo La enzima que se une al sustrato de forma cooperativa se comporta a bajas concentraciones de sustrato como si se uniera mal al sustrato (Km elevada). Cuando aumentan las concentraciones es cada vez más eficaz. Las enzimas que actúan así regulan las concentraciones de sustrato en valores constantes y contribuyen a la homeostasis. Homoalosterismo extremoNOMENCLATURA : NOMENCLATURAENZIMAS tipos de enzimas: ENZIMAS tipos de enzimasENZIMAS tipos de enzimas: ENZIMAS tipos de enzimasENZIMAS Coenzimas: ENZIMAS CoenzimasENZIMAS Coenzimas: ENZIMAS Coenzimas Un coenzima es un cofactor orgánico . Los coenzimas actúan como dadores o receptores de grupos químicos, es decir, son transportadores de grupos químicos .ENZIMAS Coenzimas: ENZIMAS Coenzimas A diferencia del apoenzima , el coenzima sí se modifica durante la reacción. Los coenzimas no son específicos de un tipo de apoenzima , sino que un mismo coenzima puede actuar con muchos tipo de apoenzimasENZIMAS Coenzimas: ENZIMAS Coenzimas Muchos coenzimas son vitaminas .Tipos de coenzimas: Tipos de coenzimasCoenzimas oxidorreducción: Coenzimas oxidorreducción Transportan: 1 H+ y 2 e- Transportan: 2 H+ y 2 e-Coenzimas Piridín nucleótidos: Coenzimas Piridín nucleótidosPiridín nucleótidos: Piridín nucleótidos Derivados vitamina B3. Transportan 1 H+ y 2 e-.Flavín nucleótidos: Flavín nucleótidos Derivados de B2. Son FAD y FMN.Coenzimas transferencia: Coenzimas transferencia ATP: TRANSFIERE GRUPOS FOSFATOS Y ENERGÍA .Slide 97: Coenzima A: transporta grupos acilos.Coenzimas transferencia: Coenzimas transferencia BIOTINA (vitamina H o B8): Transfiere grupos carboxilos.Pirofosfato de tiamina: Pirofosfato de tiamina Vitamina B 1 . Transfiere grupos aldehídos (importante en metabolismo glúcidos y lípidos) Coenzima de descarboxilasas y enzima que trasfieren grupos aldehídos.VITAMINAS: VITAMINAS Son Glúcidos, lípidos o nucleótidos que actúan como coenzimas y Son nutrientes esenciales. Son imprescindibles en procesos metabólicos, para el desarrollo y crecimiento de un organismos y el mantenimiento de los tejidos. Se necesitan en muy pequeña cantidad. Son sustancias lábiles, que se alteran con facilidad con los cambios de temperatura, luz o almacenamientos prolongados. En ocasiones se ingieren en forma de PROVITAMINAS El déficit de vitaminas en la dieta, puede generar trastornos y enfermedades, incluso la muerte, que se denomina AVITAMINOSIS, si la carencia es total, e HIPOVITAMINOSIS, si la carencia es parcial.Slide 101: TIPOS DE VITAMINASSlide 102: TIPOS DE VITAMINASVitaminas liposolubles: Vitaminas liposolublesVitamina a o retinol: Vitamina a o retinol Fuente : Vegetales coloreados, leche, huevos, hígado (abundante en pescados azules Función: Antioxidante. Protege los ejidos epiteliares . Necesaria para la visión (regeneración rodopsina ) Trastorno: Ceguera nocturna. Degeneración epitelios. Xerolftalmia (córnea opaca) Hipervitaminosis: Caida pelo Cefaleasxeroftalmia: xeroftalmiaVitamina d, calciferol: Vitamina d, calciferol Fuente : huevos, leche, mantequilla y pescados. Función: Regula la absorción de calcio en el intestino Trastorno: Niños: Raquitismo. Adultos: Osteomalacia Hipervitaminosis: Trastornos digestivos. Calcificaciones.raquitismo: raquitismoOsteomalacia: OsteomalaciaVitamina e, tocoferol: Vitamina e, tocoferol Fuente : aceites vegetales y semillas. Huevo. Función: Antioxidante. Protege ácidos grasos insaturados Retarda el envejecimiento . Roedores: fertilidad. Trastorno: Envejecimiento. Esterilidad en roedores.Vitamina k: Déficit Vitamina k Transtornos:Hemorragias .Vitaminas hidrosolubles: Vitaminas hidrosolublesVitamina c: Vitamina c Fuente: Abundante en cítricos. Acción fisiológica (función): -Es un agente antioxidante , -Actúa como coenzima en la síntesis del colágeno . -Estimula las defensas contra las infecciones . Déficit (alteraciones carenciales): -Hinchamientos y hemorragias en las encías, con caída de dientes ( Escorbuto ). -Hemorragias en los capilares. -Mayor propensión a las infecciones.escorbuto: escorbutoVitamina b1 o tiamina: Vitamina b1 o tiamina Fuente: -Es abundante en las envolturas de cereales (cáscara de arroz,...) y legumbres, donde se encuentra de forma inactiva (tiamina). Acción fisiológica (función): -Es un coenzima de las descarboxilasas . -Desempeñan un papel fundamental en el metabolismo oxidativo de los glúcidos y lípidos, es decir, en la producción de energía. Déficit (alteraciones carenciales): -Degeneración de las neuronas,que se manifiesta en una debilidad muscular, hipersensibilidad, pérdida de reflejos, insuficiencia cardíaca, falta de apetito, edemas y, en casos extremos, la muerte. Este cuadro sintomático es conocido como BERIBERI .Vitamina b2 o riboflavina: Déficit : Dermatitis y lesiones de las mucosas (lengua, labios, córnea, comisuras de la boca,...) Vitamina b2 o riboflavinaVitamina B3 o niacina: Vitamina B3 o niacinaVitamina B5: Vitamina B5 Función: Forma parte del coenzima A. Interviene en el ciclo de Krebs y en la oxidación ácidos grasos. Transfiere grupos acilos. Trastornos: Poco frecuente. Salvo exceso de fibra en dieta.Vitamina b6 o piridoxina: Vitamina b6 o piridoxina Función: Coenzima transaminasas. Actúa metabolismo aminoácidos. Trastornos: dermatitis, caída pelo, anemia.Vitamina b8 o biotina: Vitamina b8 o biotina Función: Coenzima carboxilasas. Trastornos: Dermatitis. Anemia. Trastornos musculares.Vitamina b9 o ácido fólico: Vitamina b9 o ácido fólico Función: Coenzima necesaria para la síntesis ácidos nucleicos. Participa en el metabolismo del ADN y ARN y en la síntesis de proteínas. -Es un factor antianémico , porque es necesaria para la formación de las células sanguíneas, concretamente, de los glóbulos rojos. Trastornos: AnemiaVitamina b12 o cianocobalamina: Vitamina b12 o cianocobalamina Función: Coenzima necesaria para transferencia alquilos . -Interviene metabolismo de ácidos nucleicos. Participa en el mantenimiento de la vaina de mielina. Trastornos: - Escasez y anormalidad en la formación de glóbulos rojos (Anemia perniciosa ). Psicosis , degeneración nerviosa , úlceras en la lengua y excesiva pigmentación en las manos (sólo afecta a las personas de color ).Déficit B12: Déficit B12