LAS PROTEINAS 20112012

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LAS PROTEÍNAS.

LAS PROTEÍNAS: 

LAS PROTEÍNAS Son el principal componentes de los seres vivos (50% del peso seco). Son biomoléculas constituidas por C, H, O y N y en menos proporción S, Fe, P y Mg. Son polímeros de aminoácidos. El orden de estos aminoácidos viene determinado por el ADN. Tienen una estructura espacial característica .

LAS PROTEÍNAS: 

LAS PROTEÍNAS

Clasificación.: 

Clasificación.

LAS PROTEÍNAS FUNCIONES: 

LAS PROTEÍNAS FUNCIONES

LAS PROTEÍNAS FUNCIONES: 

LAS PROTEÍNAS FUNCIONES

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LAS PROTEÍNAS Funciones ESTRUCTURAL Colágeno en huesos y cartílago. Queratina en uñas y pelo TRANSPORTADORA Hemoglobina transporta O 2 en la sangre. Proteínas transportadoras de colesterol REGULADORA Insulina u hormona de crecimiento CONTRÁCTIL Actina y miosina en la contracción muscular DEFENSA INMUNITARIA Anticuerpos ENZIMÁTICA O BIOCATALIZADORA Enzimas

LAS PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS: 

LAS PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS

Propiedades de los aminoácidos.: 

Propiedades de los aminoácidos. Actividad óptica. Esteroisomería. Carácter anfótero (actúan como tampones)

LAS PROTEÍNAS ESTEROISOMERÍA: 

LAS PROTEÍNAS ESTEROISOMERÍA

LAS PROTEÍNAS CARÁCTER ANFÓTERO: 

LAS PROTEÍNAS CARÁCTER ANFÓTERO

LAS PROTEÍNAS CARÁCTER ANFÓTERO: 

LAS PROTEÍNAS CARÁCTER ANFÓTERO

EJEMPLO DE LA SERINA: 

EJEMPLO DE LA SERINA Este carácter anfótero explica cómo las proteínas neutralizan los cambios de pH 27/10/2011 17

LAS PROTEÍNAS CARÁCTER ANFÓTERO: 

LAS PROTEÍNAS CARÁCTER ANFÓTERO

LAS PROTEÍNAS CARÁCTER ANFÓTERO: 

LAS PROTEÍNAS CARÁCTER ANFÓTERO Los aminoácidos que poseen en sus cadenas laterales grupos amino o carboxilos, que también se ionizan, a pH neutro presentan carga.

Punto isoeléctrico: 

20 Punto isoeléctrico A pH ácido: prevalece la especie con carga + A pH básico: prevalece la especie con carga – Hay un valor de pH para el cuál la carga de la especie es cero. (zwitterión) pI = pK 1 + pK 2 para un aa neutro 2 Punto isoeléctrico : valor de pH al cuál la carga neta del aminoácido es cero.

Electroforesis: 

Electroforesis

LAS PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN Aa: 

LAS PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN Aa

LAS PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN Aa: 

LAS PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN Aa

LAS PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN Aa: 

LAS PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN Aa

LAS PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN Aa: 

LAS PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN Aa

LAS PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN Aa: 

LAS PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN Aa

LAS PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN Aa: 

LAS PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN Aa

LAS PROTEÍNAS enlace peptídico: 

LAS PROTEÍNAS enlace peptídico

LAS PROTEÍNAS péptidos: 

LAS PROTEÍNAS péptidos

LAS PROTEÍNAS enlace peptídico: 

LAS PROTEÍNAS enlace peptídico

LAS PROTEÍNAS enlace peptídico: 

LAS PROTEÍNAS enlace peptídico

LAS PROTEÍNAS enlace peptídico: 

LAS PROTEÍNAS enlace peptídico

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ENLACE PEPTÍDICO POLAR.

LAS PROTEÍNAS péptidos: 

LAS PROTEÍNAS péptidos

LAS PROTEÍNAS péptidos: 

LAS PROTEÍNAS péptidos

LAS PROTEÍNAS Estructuras de proteínas: 

LAS PROTEÍNAS Estructuras de proteínas VER VIDEO

LA DISPOSICIÓN ESPACIAL: 

Una proteína sólo es funcional (activa) si tiene una determinada forma en el espacio ESTRUCTURAS: grados de plegamiento en el espacio. E. Primaria: zig-zag E. Secundaria: plegamiento local E. Terciaria: plegamiento global. E. Cuaternaria: proteínas oligoméricas LA DISPOSICIÓN ESPACIAL

Estructura primaria: 

Estructura primaria Viene determinada por el número, tipo y orden de los aminoácidos. Se mantiene por enlace peptídicos. Viene determinada genéticamente. Es la más sencilla pero la más importante (determina el resto de las estructuras. Es una cadena de planos articulados con un extremo N-terminal y otro C-terminal

LAS PROTEÍNAS Estructura Primaria: 

LAS PROTEÍNAS Estructura Primaria

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DEL GEN A LA PRTEÍNA El código genético especifica los tripletes de RNA que corresponden a cacada residuo de aminoácido

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Estructura primaria de una proteína

Anemia falciforme: 

Anemia falciforme

LAS PROTEÍNAS Estructura Secundaria : 

LAS PROTEÍNAS Estructura Secundaria Es como se pliega en el espacio la estructura primaria. Los enlaces que la mantienen son débiles: Puentes de hidrógeno entre los grupos NH y CO del enlace peptídico . Tipos:  Hélice.  plegada. Trtiple hélice de colágeno.

LAS PROTEÍNAS Estructura Secundaria α-hélice: 

LAS PROTEÍNAS Estructura Secundaria α -hélice

LAS PROTEÍNAS Estructura Secundaria. a-hélice: 

LAS PROTEÍNAS Estructura Secundaria. a-hélice Los enlaces se establecen dentro de la misma cadena peptídica . Son puentes de H entre los N-H de un Aa y el C=O del cuarto Aa siguiente.

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DISPOSICIÓN EN HÉLICE- a El esqueleto polipeptídico se encuentra enrollado alrededor del eje longitudinal de la molécula Los grupos R de los aminoácidos sobresalen hacia el exterior Es dextrógira Tiene 3,6 residuos/vuelta Tiene 1,5 Amstrong (0,15 nm ) entre vuelta y vuelta “Bioquímica” Stryer , Berg y Tymoczko Ed. Reverté , S.A. 2003

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“Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003 Proteína principalmente en hélice a

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Alfa- queratina.

LAS PROTEÍNAS Estructura Secundaria Lámina plegada: 

LAS PROTEÍNAS Estructura Secundaria Lámina plegada Se establece dentro de la misma cadena o de diferente. Es una lámina plegada en zig-zag . Los C  se sitúan en los vértices de plegamiento. Los R hacia arriba y abajo del plano.

LAS PROTEÍNAS Estructura Secundaria Lámina plegada: 

LAS PROTEÍNAS Estructura Secundaria Lámina plegada Las uniones se hacen por puentes de H entre los N-H y C=O situado enfrente. Es una estructura muy resistente. ¿Por qué la lana encoge o estira y la seda no?

LÁMINA b: 

LÁMINA b Se mantiene la estructura en Zig-Zag ( antiparalela ) (paralela) Puentes de hidrógeno intercatenarios N-C ; N-C N-C ; C-N

LÁMINA b: 

LÁMINA b Giro de 180 grados Grupo R hacia ambos lados de la hoja de modo alternativo. Muy estable. FIBROÍNA

LAS PROTEÍNAS Estructura Secundaria colágeno: 

LAS PROTEÍNAS Estructura Secundaria colágeno

LA HÉLICE DE COLÁGENO: 

LA HÉLICE DE COLÁGENO - Contiene prolina - Levógira Una vuelta de hélice cada tres aminoácidos. No forma puentes de hidrógeno. Más extendida que la héice a . E. TERCIARIA

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The structure of collagen fibers

LAS PROTEÍNAS Estructura terciaria : 

LAS PROTEÍNAS Estructura terciaria

Tipos de enlace estructura terciaria: 

Tipos de enlace estructura terciaria

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ESTRUCTURA TERCIARIA Se debe a la formación de enlaces débiles entre grupos de las cadenas laterales de los aminoácidos situados alejados en la cadena polipeptica .

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INTERACCIONES Y ENLACES DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA PUENTE DE INTERACCION ENLACE IONICO HIDROGENO HIDROFOBICA PUENTE DISULFURO

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Los radicales hidrofóbicos se alejan del agua

dominios: 

dominios Son regiones de plegamiento compacto dentro de la estructura 3ª. Se separan por regiones bisagra. Es un nivel estructural intermedio entre la E2 y laE3.

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74 - Enlaza a un pequeño ligando - “Atravesar” la membrana plasmática - Contiene el sitio catalítico (enzimas) - Enlazar al DNA (en factores de transcripción) - Funciones de los Dominios : A menudo un dominio realiza una función especifica y separada para la proteína:

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Clases de proteínas en función de su estructura FIBROSAS: Forman largos filamentos u hojas Poseen un solo tipo de estructura secundaria (laminar ó helicoidal) GLOBULARES: Se pliegan en forma esférica o globular Poseen varios tipos de estructura secundaria Suelen presentar otro tipo de estructura secundaria (codos o giros b )

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PROTEÍNAS FIBROSAS Tienen forma filamentosa o alargada Su función es estructural: Mantienen unidos diferentes elementos celulares o de tejidos animales. Son las principales proteínas de la piel, tejido conjuntivo, y de las fibras animales (pelo, seda) Confieren fuerza y/o elasticidad Son insolubles en agua (predominan aa hidrófobos)

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ESTRUCTURA DE LAS FIBRAS DE COLÁGENO “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 Repulsiones entre Pro e OH-Pro Enlaces cruzados (Lys-OHLys)(Lys-Lys) Dan dureza Puentes de H intercatenares ESTABILIZADA POR: Tropocolágeno

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1. a -queratina (pelo y uñas) EJEMPLOS DE PROTEÍNAS FIBROSAS Hélice a (300 aa) 1 de 4 hidrófobo Enlaces cruzados -S-S- Dureza y flexibilidad variable “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 Monómeros Dímeros Protofilamentos Protofibrillas

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SECCIÓN TRANSVERSAL DE UN PELO

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Constituye las fibras tejidas por gusanos de seda y arañas Ha evolucionado hasta una fibra resistente pero flexible SECUENCIA PRIMARIA : Un residuo si y otro no es Gly . El otro es Ala o Ser ESTRUCTURA SECUNDARIA: predomina la lámina b antiparalela y conduce al empaquetamiento de las láminas unas sobre otras Los enlaces entre láminas son interacciones de van der Waals entre cadenas laterales (fibras flexibles ) FIBROÍNA EJEMPLO DE PROTEÍNA FIBROSA con hoja b

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FIBROÍNA DE LA SEDA (láminas b apiladas) “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

LAS PROTEÍNAS Estructura terciaria : 

LAS PROTEÍNAS Estructura terciaria

LA MIOGLOBINA: 

LA MIOGLOBINA John Kendrew y col. en 1950 (por difracción de rayos X) Proteína fijadora de O 2 en el músculo. Masa: 16700 153 residuos de aminoácidos.

Proteínas globulares: 

Proteínas globulares Son solubles en agua. Las cadenas R hidrofílicas se sitúan al exterior. Son muy activas.

Proteínas globulares: 

Proteínas globulares Y en las proteínas del interior de la membrana. ¿Cómo serán las cadenas R hacia el exterior?.

LA MIOGLOBINA: 

LA MIOGLOBINA John Kendrew y col. en 1950 (por difracción de rayos X) Proteína fijadora de O 2 en el músculo. Masa: 16700 153 residuos de aminoácidos.

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ESTRUCTURA CUATERNARIA Unión de varias cadenas polipeptídicas (subunidades ó monómeros). Es la configuración en el espacio de varias cadenas peptídicas. Enlaces: Entre cadenas laterales externas: Covalentes: s-s Débiles: electrostáticas, puentes de hidrógeno. Especialmente enlaces débiles La proteína completa se llama oligomérica ó polimérica Posibilita la existencia de fenómenos de cooperatividad y alosterismo

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ESTRUCTURA CUATERNARIA La proteína completa se llama oligomérica ó polimérica Posibilita la existencia de fenómenos de cooperatividad y alosterismo

LAS PROTEÍNAS Estructura cuaternaria: 

LAS PROTEÍNAS Estructura cuaternaria Aparece en aquellas proteínas que están formadas por varias cadenas peptidicas .

LA HEMOGLOBINA: 

LA HEMOGLOBINA Formada por cuatro monómeros (tetrámero): Dos subunidades a (141 aa) Dos subunidades b (146 aa) Cada subunidad con un grupo prostético HEMO (con Fe). Función: transporte de oxígeno en la sangre. DESOXIHEMOGLOBINA

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ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA (Hb) “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 Tetrámero ( a , b ) 2 cuyas subunidades son similares a la Mb

Anticuerpos: 

Anticuerpos L : cadenas livianas H : cadenas pesadas Existen 5 tipos: a, b, g, m, e 94

Estructura cuaternaria de proteínas fibrosas: 

Estructura cuaternaria de proteínas fibrosas

miosina: 

miosina

PROTEÍNA PRIÓNICA: 

PROTEÍNA PRIÓNICA PRPc : 40% hélices  3% láminas  PRPsc : 30% hélices  43% láminas 

LAS PROTEÍNAS Estructura: 

LAS PROTEÍNAS Estructura

Propiedades proteínas: 

Propiedades proteínas

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101

SOLUBILIDAD: 

SOLUBILIDAD

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The distribution of hydrophilic and hydrophobic residues in globular proteins.

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COLOIDES

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FRACCIONAMIENTO POR DISMINUCIÓN DE LA SOLUBILIDAD (Voet) (p.e. sulfato de amonio)

LAS PROTEÍNAS desnaturalización: 

LAS PROTEÍNAS desnaturalización

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Desnaturalización de las proteínas Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero estadístico. Consecuencias inmediatas son: - Disminución drástica de la solubilidad de la proteína, acompañada frecuentemente de precipitación - Pérdida de todas sus funciones biológicas - Alteración de sus propiedades hidrodinámicas

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Agentes desnaturalizantes I. Físicos 1. Calor 2. Radiaciones II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína: 1. Detergentes 2. Urea y guanidina a altas concentraciones 3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH 4. Reactivos de grupos -SH

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PERDIDA DE LAS ESTRUCTURAS CUATERNARIA, TERCIARIA Y SECUNDARIA DE UNA PROTEINA ¡NO SE ALTERA LA ESTRUCTURA PRIMARIA! DENATURACION

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DENATURACION PUEDE SER REVERSIBLE O IRREVERSIBLE DENATURACION PUEDE SER TOTAL O PARCIAL DESNATURACION

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DESNATURACIÓN urea + b -mercaptoetanol PLEGAMIENTO ( se retiran los agentes denaturantes) puentes disulfuro cisteínas puentes disulfuro

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DENATURACION IRREVERSIBLE CALOR: ROMPE TODAS LAS INTERACCIONES DEBILES. 2. pH EXTREMOS: CAMBIA LA CARGA DE LOS RADICALES DE AMINOACIDOS IONIZABLES, ALTERANDOSE LOS ENLACES EN QUE PARTICIPAN . DESNATURACION

LAS PROTEÍNAS Especificidad: 

LAS PROTEÍNAS Especificidad

LAS PROTEÍNAS Especificidad: 

LAS PROTEÍNAS Especificidad

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Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y, por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio 117 Capacidad amortiguadora

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CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS Se clasifican en: Holoproteínas : Formadas solamente por aminoácidos. Heteroproteínas : Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina " grupo prostético. Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético. 118 PROTEÍNAS Holoproteínas Proteínas filamentosas Proteínas globulares Heteroproteínas Cromoproteínas Glucoproteínas Lipoproteínas Nucleoproteínas Fosfoproteínas

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Fibrosas : Colágenos : en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas : En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. Elastinas : En tendones y vasos sanguíneos Fibroínas : En hilos de seda, (arañas, insectos) 119 HOLOPROTEÍNAS Más simples que las globulares. Forman estructuras alargadas, ordenadas en una sola dimensión, formando haces paralelos. Son responsables de funciones estructurales y protectoras

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Globulares : Prolaminas : Zeína ( maíza ) , gliadina (trigo) , hordeína (cebada) Gluteninas : Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albúminas : S eroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche) Hormonas : Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas : Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas , Liasas , Transferasas . 120 HOLOPROTEÍNAS Más complejas que las fibrosas. Forman estructuras compactas, casi esféricas, solubles en agua o disolventes polares. Son responsables de la actividad celular

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Glucoproteínas : ribonucleasa mucoproteínas , anticuerpos, hormona luteinizante Lipoproteínas : De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre. Nucleoproteínas : Nucleosomas de la cromatina, ribosomas, histonas y protaminas de eucariotas. Cromoproteínas : Pueden ser de dos tipos: Porfirínicas . Hemoglobina, mioglobina que transportan oxígeno, citocromos , que transportan electrones No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio de crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene cobre) Fosfoproteínas : Tienen PO 4 H 3 en el grupo prostético. La caseína de la leche. 121 HETEROPROTEÍNAS

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122 Estructural Enzimática Hormonal Defensiva Transporte Reserva Función homeostática Anticongelante Actividad contráctil FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS:

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En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de la semilla de trigo, son utilizadas por el embrión en desarrollo como nutrientes. Reserva

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Además de las proteínas transportadoras de las membranas , existen otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes del organismo. H emoglobina, la hemocianina y la mioglobina del músculo estriado. Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosíntesis (cloroplastos). La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y productos tóxicos por la sangre. Las lipoproteínas transportan el colesterol y los triacilglicéridos por la sangre . 124 Transporte

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Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos. El movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y pluricelulares dependen de las proteínas contráctiles: la dineína , en cilios y flagelos, la actina y miosina , responsables de la contracción muscular. 125 Anticongelante Función contráctil

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Insulina y glucagón Hormona del crecimient o segregada por la hipófisis Calcitonina Hormonal Inmunoglobulina, trombina y fibrinógeno Defensiva

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Es una de las funciones más características: Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares . Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na -K) Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las fibras del huso, de los cilios y flagelos. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas eucariotas. El colágeno , que mantiene unidos los tejidos animales y forma los tendones y la matriz de los huesos y cartílagos. La elastina , en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de vasos sanguíneos). La queratina , que se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos, uñas, escamas de reptiles, plumas, etc. La fibroína , que forma la seda y las telas de arañas. Es una disolución viscosa que solidifica rápidamente al contacto con el aire. 127 Estructural

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Es la función más importante. Las enzimas son las proteínas más numerosas y especializadas y actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen el metabolismo celular. Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las enzimas son específicas de la reacción que catalizan y de los sustratos que intervienen en ellas. 128 Enzimática