Lec 1: Introduction to metabolism

Chanasut

Download

Post to :

URL :

Related Presentations :

Add to Flag Embed

Views: 258

Category: Education

Presentation Description

สไลด์ประกอบการบรรยายวิชา 202111 ชีววิทยา 1โดย ผศ.ดร.กานดา หวังชัย หัวข้อที่ 1 เรื่อง กระบวนการเมทาบอลิซึม

Comments

Presentation Transcript

พลังงาน เอนไซม์ และ การควบคุมเมแทบอลิซึม:

โดย ผ.ศ ดร.กานดา หวังชัย ภาควิชาชีววิทยา คณะวิทยาศาสตร์ ห้องพัก BB1105B พลังงาน เอนไซม์ และ การควบคุมเมแทบอลิซึม lecture 202111

Energy of life:

What is energy?:

What is energy? หน่วยของพลังงาน คือ จูล ( joule;J ) = พลังงานที่ใช้ในการเคลื่อยย้ายมวล 1 kg เป็นระยะทาง 1 m และ แคลอรี ( calory; Cal)= พลังงานที่ทำให้อุณหภูมิของน้ำ 1 กรัมเพิ่มขึ้น 1 องศาเซลเซียส 1 cal= 4.12 J

รูปแบบของพลังงาน (Form of energy):

รูปแบบของพลังงาน ( Form of energy ) Potential energy (พลังงานศักย์) Kinetic energy (พลังงานจลน์)

Form of energy:

กฎของ Thermodynamics :

กฎของ Thermodynamics 1. First law of thermodynamics (กฎข้อที่ 1) : (กฎแห่งการอนุรักษ์พลังงาน)

Slide 7:

2. Second law of thermodynamics (กฏข้อที่ 2) : การเปลี่ยนสภาพของพลังงานทำให้ เกิดการสูญเสียความร้อน เพิ่มความไร้ระเบียบ ( entropy ) ของระบบ

Slide 8:

Amino acid Peptide Entropy สูง Entropy ต่ำ กระบวนการทางชีววิทยามักเพิ่มความมีระเบียบให้กับระบบ เช่น เซลล์

Second law of thermodynamics:

Second law of thermodynamics

Metabolic pathway:

ชนิดของเมแทบอลิซึม:

Catabolism การเปลี่ยนแปลงสารโมเลกุลใหญ่ให้มีขนาดเล็กลง และปลดปล่อยพลังงานออกมา เช่น การหายใจระดับเซลล์ + + Anabolism การสร้างสารโมเลกุลใหญ่ จากสารที่ซับซ้อนน้อยกว่า และต้องการพลังงานเข้าช่วย เช่น การสร้างโปรตีนจากการรวมกรดอะมิโน น้ำตาล CO 2 H 2 O พลังงาน ชนิดของเมแทบอลิซึม

Slide 12:

reducing equivalent Energy Oxidative phosphorelation Catabolism Anabolism สารอินทรีย์โมเลกุลใหญ่กว่าหรือซับซ้อนกว่า สารอินทรีย์โมเลกุลเล็กกว่า , CO 2 , N 2 , O 2 , HO 2 , แร่ธาตุ ความสัมพันธ์ระหว่างกระบวนการ catabolism และ anabolism ในสิ่งมีชีวิต O 2 H 2 O ปฏิกิริยาคู่ควบ Coupled reaction

Slide 13:

202183 © 2005. Department of biology. All right reserved . 13 △ H = ความแตกต่างของ เอนทัลปี ( H ผลผลิต- H ตัวทำปฏิกิริยา) เอนทาลปี (enthalpy;H) = พลังงานความร้อนที่อยู่ภายในพันธะเคมีของแต่ละโมเลกุล CH 4 + 2O 2 CO 2 + 6H 2 O+ energy 160 kcal กระบวนการคายความร้อน ( exothermic) △ H มีค่าเป็นลบ กระบวนการดูดความร้อน ( endothermic) △ H มีค่าเป็นบวก

Free energy: G:

Free energy: G พลังงานในระบบที่นำไปสร้างงานได้ภายในเซลล์ Enthalpy (H) = พลังงานทั้งหมดของระบบ Entropy (S ) = ปริมาณความไร้ระเบียบของมวลหรือความร้อน T = อุณหภูมิ G = H - TS  G = G สุดท้าย- G เริ่มต้น หรือ  G=  H - T  S

Free energy (G) and Equilibrium:

Free energy (G) and Equilibrium G มาก , เกิดงานมาก  G =0 sucrose Glu+fruc G ต่ำ , เกิดงานน้อย เปลี่ยนแปลงเข้าสู่สมดุล

Slide 16:

ปฏิกิริยาคายพลังงาน (Exergonic reaction) - ผลต่างของพลังงานเสรี (free energy) เป็นลบ (- D G) - ระบบนั้นมีการสูญเสียพลังงานและมีค่า H ลดลง (- D H) - มีการสูญเสียความเป็นระเบียบ (+ D S) entropy มาก เช่น Respiration : D G = - 686 kcal/mol C 6 H 12 O 6 + 6O 2 6CO 2 + 6H 2 O 1 ปฏิกิริยาเคมีสามารถแบ่งได้ตามการเปลี่ยนแปลงของ free energy คือ

Slide 17:

ปฏิกิริยาดูดกลืนพลังงาน (Endergonic reaction) - ปฏิกิริยาที่มีการรับพลังงานเสรี (free energy ) เข้าไป เพื่อให้เกิดงาน Glucose+fructose+energy Sucrose+ H 2 O  G= +5.5 kcal/mol G ผลิตภัณฑ์ > G ตัวทำปฏิกิริยา 2

Exergonic/Endergonic reactions:

Exergonic/Endergonic reactions - G + G การเปลี่ยนแปลงพลังงานในปฏิกิริยาคายและดูดกลืนพลังงาน energy energy

Oxidation-reduction:

งานของสิ่งมีชีวิต:

ATP (Structure):

ATP (Structure) P P P Adenosine triphosphate – ATP + Energy P + P P inorganic phosphate Adenosine diphosphate – ADP H 2 O  G = -7.3 kcal/mol ribose adenine Enz ATPase

การทำงานของ ATP :

การทำงานของ ATP + Glu NH 3 Glu Glutamic acid NH 3 Ammonia  G = +3.4 kcal/mol Glutamine Glu ATP + Glu P Glu NH 3 Net  G = -3.9 kcal/mol P Glu P NH 3 + +

Slide 23:

Glu + NH 3 Glu-NH 2 ( Glutamine) ATP ADP+Pi Net  G = -3.9 kcal/mol  G = +3.4kcal/mol  G = -7.3 kcal/mol

ปฏิกิริยาคู่ควบ (Coupling reaction):

ปฏิกิริยาคู่ควบ ( Coupling reaction) ADP + Pi ATP Substrate 1 Product 1 Product 2 Substrate 2 ADP+ Pi +energy ATP

สารประกอบอื่นที่เกี่ยวกับ Energy Metabolism:

สารประกอบอื่นที่เกี่ยวกับ Energy Metabolism Nicotinamide adenine dinucleotide – NAD + NAD + + 2e - + 2H + NADH+H + (strong oxidizing agent) coenzyme nicotinamide adenine ribose

Slide 26:

202183 © 2005. Department of biology. All right reserved . 26 2.Nicotinamide adenine dinucleotide phosphate – NADP + NADP+ + 2e- + 2H+ NADPH+H+ 3. Flavin adenine dinucleotide – FAD FAD + 2e- + 2H+ FADH2 NADP + พบเฉพาะในพืช

Enzyme:

Enzyme Globular protein Catalase มีความเฉพาะเจาะจง เข้าทำปฏิกิริยากับ substrate

Cofactor:

Cofactor Metal ion ทำหน้าที่ ทำปฏิกิริยากับ substrate ช่วยการจับระหว่าง enzyme + substrate ทำให้โครงสร้างของ enzyme เหมาะสม เช่น Zn 2+ Coenzyme เป็นสารอินทรีย์ Prosthetic group – FAD, NAD Alcohol dehydrogenase

Activation energy barrier:

Activation energy barrier Free energy of activation - E A พันธะของสารจะแตกตัวต่อเมื่อได้รับ พลังงานกระตุ้น มากพอ สารอยู่ในสภาพไม่เสถียร – transition state พันธะแยกออกและรวมกันได้สารใหม่ ปลดปล่อยพลังงานส่วนหนึ่งออกสู่สิ่งแวดล้อม  G<0

Enzyme lower the EA barrier:

Enzyme lower the E A barrier

การตั้งชื่อและชนิดของเอนไซม์:

การตั้งชื่อและชนิดของเอนไซม์ แบ่งออกเป็น 6 กลุ่มคือ 1 . Hydrolase - แตกพันธะเคมีโดยการรวมกับน้ำ invertase Sucrose + H 2 O Glucose + Fructose 2.Oxidoreductases – เกี่ยวกับปฏิกิริยา oxidation-reduction L-malate:NAD oxidoreductase L-malate + NAD + pyruvate +CO 2 +NADH+H+

Slide 32:

3. Transferase – เคลื่อนย้ายหมู่ (functional group) Transferase Ribose + ATP Ribose – phosphate + ADP 4. Lyases - สร้างพันธะเคมีโดยกำจัดหมู่ใดหมู่หนึ่งจาก substrate 5. Isomerases - จัดอะตอมใหม่เกิดเป็น isomer phosphogluco isomerase Glucose-6-P Fructose-6-P 6. Ligases หรือ synthetase - รวม 2 โมเลกุลเข้าด้วยกันเกิด คู่ควบกับการสลาย ATP

รูปแบบการทำงานของเอนไซม์ :

รูปแบบการทำงานของเอนไซม์ เอนไซม์แต่ละชนิดมีหน้าที่หนึ่งหน้าที่ใดโดยเฉพาะมี 2 แบบ คือ Reaction specific – ความจำเพาะทางปฏิกิริยา pyruvate lactate Substrate specific – ความจำเพาะทางซับสเตรต Sucrase ทำปฏิกิริยาเฉพาะกับน้ำตาล sucrose เท่านั้น Pyruvate dehydrogenase

วิธีการทำงานของเอนไซม์:

วิธีการทำงานของเอนไซม์ แบบจำลองเกี่ยวกับ ES มี 2 แบบ คือ Lock and Key model Induced fit model Enzyme + substrate(s) Enzyme substrate complex Enzyme + product(s) Sucrose + H 2 O Sucrase-sucrose-H 2 O complex Sucrase + Glucose + Fructose ( E ) + ( S ) ( E ) + ( S )

Lock and key model:

แบบจำลองของเอนไซม์ Lock and key model Active site ขนาดและรูปร่างคงที่ ขนาดและรูปร่างเหมือน substrate อธิบายไม่ได้ทุกปฏิกิริยา

Induced fit model:

Induced fit model Active site ขนาดและรูปร่างไม่คงที่ Substrate induces การเปลี่ยนโครงสร้างของ active site

การควบคุมการทำงานของเอนไซม์:

การควบคุมการทำงานของเอนไซม์ 1. ควบคุมโดยยีน 2. เปลี่ยนรูปร่างเอนไซม์ 3. ผลิตภัณฑ์ของปฏิกิริยาไปยับยั้งเอนไซม์ ( Feed back inhibition )

การยับยั้งแบบ feedback inhibitionในการสังเคราะห์ isoleucine:

การยับยั้งแบบ feedback inhibition ในการสังเคราะห์ isoleucine

Slide 39:

การควบคุมการทำงานของเอนไซม์ ( ต่อ) 4. การสร้างสาร activator และ inhibitor เพื่อควบคุมการทำงาน Allosteric enzyme

การควบคุมการทำงานของเอนไซม์(ต่อ):

การควบคุมการทำงานของเอนไซม์(ต่อ)

การยับยั้งเอนไซม์ (Enzyme inhibition):

การยับยั้งเอนไซม์ ( Enzyme inhibition) ‘ สารที่ทำให้เอนไซม์ทำงานช้าลงหรือยับยั้งการทำงาน ’ มี 2 แบบคือ Irreversible inhibitor – จับกับเอนไซม์ส่วนที่สำคัญที่ใช้ทำงาน (functional group) เช่น cyanide ยับยั้ง cytochrome oxidase Reversible inhibitor – จับกันเอนไซม์ด้วย weak bond Competitive – แย่งจับที่ active site Non-competitive - แย่งจับที่ตำแหน่งอื่น นำเอนไซม์มาใช้ใหม่ได้

Reversible inhibition:

Reversible inhibition Competitive inhibitor Non-Competitive inhibitor

ตัวอย่างของ competitive inhibitor:

ปัจจัยที่มีผลต่อการทำงานของเอนไซม์ :

ปัจจัยที่มีผลต่อการทำงานของเอนไซม์ 2. อุณหภูมิ Optimum temperature มักมีค่า 25-40 o C 1. ลักษณะของเอนไซม์เอง โดยวัดจากค่า Turnover* Number 2 . ปริมาณของเอนไซม์ และ substrate

Slide 45:

Turnover number = จำนวนโมเลกุลของ substrate ที่จับกับ enzyme 1 โมเลกุลใน 1 หน่วยเวลา

Slide 46:

35-40 o C >70 o C 3. อุณหภูมิ และ ความเป็นกรดเป็นด่าง ( pH)